Forschung aktuell: Grünes Licht für Biologen
Der Chemienobelpreis ging an Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Y. Tsien. Sie entdeckten das grün fluoreszierende Protein GFP, inzwischen ein Standardwerkzeug der Molekular- und Zellbiologen, und entwickelten es weiter.
© Sierra Blakely (Ausschnitt)
Das grüne Leuchten der Qualle Aequorea victoria ist schon seit über einem halben Jahrhundert bekannt. In der wissenschaftlichen Literatur wurde es erstmals 1955 erwähnt. Als Osamu Shimomura, der dienstälteste Forscher unter den Preisträgern, 1960 an die Princeton University (New Jersey) kam, machte er sich auf die Suche nach dem molekularen Hintergrund des Phänomens. An der Universität in Nagoya (Japan) hatte er bereits Erfahrung in der Biolumineszenzforschung gesammelt. Und so gelang es ihm rasch, mit den gängigen Methoden zur schrittweisen Anreicherung von Proteinen eine leuchtende Substanz zu isolieren und zu charakterisieren. Er taufte sie nach dem Namen der Qualle Aequorin.
Wirklich zufrieden konnte Shimomura mit dem Ergebnis dennoch nicht sein; denn schon der Augenschein demonstrierte – ebenso wie natürlich die spektroskopische Untersuchung – einen Schönheitsfehler: Das Molekül strahlte blau, nicht grün. Der Fund erwies sich zwar als durchaus nützlich, weil Aequorin nur in Gegenwart von Kalziumionen aufleuchtet und deshalb als Indikator für diesen biologisch wichtigen Botenstoff dienen kann. Aber das eigentliche Ziel, die Quelledes grünen Lichts aufzuspüren, hatte Shimomura verfehlt.
Und so setzten der Forscher und seine Mitarbeiter die Suche fort. Im Jahr 1962 isolierten sie schließlich einen zweiten Kandidaten: ein Protein, das nun wirklich intensives grünes Fluoreszenzlicht aussandte und deshalb schlicht den Namen GFP erhielt. Es enttäuschte die Erwartung der Forscher allerdings insofern, als es im Unterschied etwa zur Luciferase der Glühwürmchen die Energie für das Leuchten nicht aus einer chemischen Reaktion bezieht. Vielmehr muss es mit blauem oder ultraviolettem Licht angeregt werden.
Das brachte Shimomura auf eine Idee: Die blaue Anregung zu liefern, könnte genau die Aufgabe des Aequorins in der Qualle sein. Mit weiteren biophysikalischen und vor allem spektroskopischen Untersuchungen gelang es dem Team des Laureaten, diese Vermutung zu bestätigen: Die Wellenlänge, bei der das Aequorin am stärksten strahlt, fällt praktisch mit derjenigen zusammen, die das GFP am effizientesten absorbiert und in grünes Licht umwandelt. Nun ist es für die praktische Nutzung eines Proteins von Vorteil, auch das zugehörige Gen zu kennen. Dieser Aufgabe widmete sich Douglas C. Prasher gut ein Jahrzehnt später, als es dafür die nötigen Methoden gab. Geduldig identifizierte und entzifferte er 1985 zunächst das Aequorin- und 1992 dann auch das GFP-Gen. Um die Einladung nach Stockholm hat er sich allerdings mit einer fatalen Fehleinschätzung gebracht ...
Wirklich zufrieden konnte Shimomura mit dem Ergebnis dennoch nicht sein; denn schon der Augenschein demonstrierte – ebenso wie natürlich die spektroskopische Untersuchung – einen Schönheitsfehler: Das Molekül strahlte blau, nicht grün. Der Fund erwies sich zwar als durchaus nützlich, weil Aequorin nur in Gegenwart von Kalziumionen aufleuchtet und deshalb als Indikator für diesen biologisch wichtigen Botenstoff dienen kann. Aber das eigentliche Ziel, die Quelledes grünen Lichts aufzuspüren, hatte Shimomura verfehlt.
Und so setzten der Forscher und seine Mitarbeiter die Suche fort. Im Jahr 1962 isolierten sie schließlich einen zweiten Kandidaten: ein Protein, das nun wirklich intensives grünes Fluoreszenzlicht aussandte und deshalb schlicht den Namen GFP erhielt. Es enttäuschte die Erwartung der Forscher allerdings insofern, als es im Unterschied etwa zur Luciferase der Glühwürmchen die Energie für das Leuchten nicht aus einer chemischen Reaktion bezieht. Vielmehr muss es mit blauem oder ultraviolettem Licht angeregt werden.
Das brachte Shimomura auf eine Idee: Die blaue Anregung zu liefern, könnte genau die Aufgabe des Aequorins in der Qualle sein. Mit weiteren biophysikalischen und vor allem spektroskopischen Untersuchungen gelang es dem Team des Laureaten, diese Vermutung zu bestätigen: Die Wellenlänge, bei der das Aequorin am stärksten strahlt, fällt praktisch mit derjenigen zusammen, die das GFP am effizientesten absorbiert und in grünes Licht umwandelt. Nun ist es für die praktische Nutzung eines Proteins von Vorteil, auch das zugehörige Gen zu kennen. Dieser Aufgabe widmete sich Douglas C. Prasher gut ein Jahrzehnt später, als es dafür die nötigen Methoden gab. Geduldig identifizierte und entzifferte er 1985 zunächst das Aequorin- und 1992 dann auch das GFP-Gen. Um die Einladung nach Stockholm hat er sich allerdings mit einer fatalen Fehleinschätzung gebracht ...
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