Chemokine, eine Familie chemotaktischer Cytokine, die eine Schlüsselrolle bei der Immunantwort spielt. Sie werden in zwei Subfamilien α und β unterteilt. Während α-C. die ersten zwei Cysteinreste in der Polypeptidkette benachbart enthalten, befindet sich bei den β-C. zwischen diesen beiden Cys-Resten im N-terminalen Kettenbereich ein variierender Aminosäurebaustein. Die α-C. besitzen eine potente chemotaktische Wirkung für Neutrophile, aber nicht für Monocyten, während β-C. ein umgekehrtes Verhalten zeigen. Die Sequenzhomologie innerhalb der Subfamilien beträgt 25-70 %, dagegen ist der Grad der Sequenzidentität zwischen den Mitgliedern der zwei Unterklassen mit 20-40 % weitaus geringer. Zu den α-C. gehören IL-8 (Interleukine), auch Neutrophil-aktivierendes Protein (NAP-1) genannt, NAP-2 (neutrophil-aktivierendes Peptid ENA-78), GRO-Maus (mouse growth-related protein), PFHU4 (platelet factor human 4) u.a. Vertreter der β-C. sind z.B. hMIP-1β (human macrophage inflammatory protein-1β), MIP-1α (mouse macrophage inflammatory protein-1α), Ratten MCP-1 (rat monocyte chemotactic protein). Die Raumstruktur von IL-8 und PFHU4 als Vertreter der α-C. und des hMIP-1β als Repräsentant der β-C. wurde durch NMR und/oder Röntgenkristallstrukturanalyse ermittelt. Alle drei Proteine besitzen eine multimere Struktur. Während IL-8 und hMIP-1β Homodimere sind, ist PFHU4 ein Homotetramer bestehend aus einem Dimer von Dimeren des IL-8-Typs. Mit dem Lymphotactin wurde 1994 der erste Vertreter einer dritten Klasse von C. beschrieben. [D.G. Covell et al. Protein Science3 (1994) 2.064]