Cyclophiline, eine Proteinfamilie mit einer ausgeprägten Sequenzhomologie in einem mittleren, etwa 130 Aminosäurereste umfasssenden Kernbereich. C. stammen aus eukaryontischen Zellen und haben eine ausgeprägte Affinität gegenüber Cyclosporin A (Cyclosporine; Inhibitorkonstante K_i<< 1mM) und Katalyseaktivität als Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase (PPIase). Die PPIase katalysiert die cis-trans-Isomerisierung von Prolinresten in Proteinen bei Faltungsprozessen. Prokaryontische C. sind in der Regel weniger bindungsfähig. Unter den bekannten sieben Isoformen der menschlichen C. ist das Cyp18cy besonders verbreitet und gilt als Rezeptorprotein für die immunsuppressive Wirkung von Cyclosporin A. Cyp18cy besteht aus einer Peptidkette mit 163 Aminosäurebausteinen. Unter den zellulären Proteinen, die an Cyp18cy binden, sind Hitzeschockproteine der Hsp90-Familie. Eine weitere biologisch relevante Wechselwirkung wird mit den p55gag-Polyproteinen des HIV-1 eingegangen, wobei das Cyp18cy der T-Zelle für die Replikation des Virus wichtig ist. [G. Fischer Angew. Chem. 106 (1994) 1.479]