Elastase (EC 3.4.21.11), eine Endopeptidase, die für die Hydrolyse des Elastins in tierischen elastischen Fasern spezifisch ist. Im Wirbeltierpankreas wird als inaktive Vorstufe Pro-Elastase gebildet, die im Zwölffingerdarm durch Trypsin in E. umgewandelt wird. Natürliches Substrat der E. ist das valin-, leucin- und isoleucinreiche, wasserunlösliche Elastin. Durch Einwirkung der E. bilden sich wasserlösliche Spaltprodukte des Elastins. Angriffspunkt der E. in der Peptidkette sind die von den nichtaromatischen hydrophoben Resten gebildeten Peptidbindungen. Beste synthetische E.-Substrate sind daher Acetyl-(alanyl)₃-methylester und Benzoyl-alanyl-methylester. Dagegen werden Benzoyl-L-argininester (Trypsinsubstrat) und Acetyl-L-tyrosinester (Chymotrypsinsubstrat) von E. nicht angegriffen.
Die Primär- und Tertiärstruktur der E. zeigt große Übereinstimmung mit der anderer Pankreasproteinasen. Von den 240 Aminosäuren der Elastasesequenz (M_r 25,7kDa) stimmen 52% in ihrer Position mit denen des Trypsins und der Chymotrypsine A und B überein. Darunter befinden sich die katalytisch wichtigen Aminosäuren (His₅₇, Asp₁₀₂, Ser₁₉₅), das für die Konformation wichtige Ionenpaar Val₁₆/Asp₁₉₇ und die Lage der vier Disulfidbrücken. Erwartungsgemäß bestehen auch in der Raumstruktur zwischen der E. und den anderen Serinproteasen des Pankreas (Chymotrypsin, Trypsin) große Ähnlichkeiten.
Ein zweites elastolytisches Enzym mit M_r 21,9kDa wurde aus Schweinepankreas isoliert. Es hydrolysiert das Chymotrypsinsubstrat Acetyltyrosinester viel besser als Chymotrypsin selbst. Ein aus dem Bodenbakterium Myxobacter 495 isoliertes elastaseähnliches Enzym, die α-lytische Proteinase (M_r 19,9kDa, 198 Aminosäuren), ist der Pankreas-E. sowohl in ihrer Struktur (Homologiegrad 41%, Sequenz im aktiven Zentrum -Gly-Asp-Ser-Gly, drei homologe Disulfidbrücken) als auch in ihrer Substratspezifität (Angriffspunkt an den von neutralen und aliphatischen Aminosäuren gebildeten Peptidbindungen) sehr ähnlich. Da aus einem weiteren Mikroorganismus, Pseudomonas aeruginosa, eine E. (M_r 22,3kDa) isoliert werden konnte, scheint das Enzym nicht nur für das Tierreich von Bedeutung zu sein.