Ferritin, das wichtigste Eisenspeicherprotein des Säugetierorganismus. Zusammen mit dem verwandten Hämosiderin speichert es etwa 25% des im Körper nicht unmittelbar als Funktionseisen benötigten Eisens. Die Speicherform befindet sich vorwiegend im Leberparenchym und im retikuloendothelialen System. Die Proteinkomponente des F., das Apoferritin (M_r 445kDa) besteht aus 24 teilweise Kohlenhydrat-enthaltenden Untereinheiten. Im F. sind die Polypeptidketten in Form eines pentagonalen Dodekaeders angeordnet, der das eingelagerte Eisen in Micellen aus [(FeOOH)₈·(FeO:PO₃H₂)] enthält. Es handelt sich um eine Art Eiseneinschlussverbindung, in der das Eisen(III) sowohl als Phosphat als auch als Hydroxid vorliegt, aber auch an Thiolgruppierungen von Cysteinresten des Apoferritins gebunden ist. F. übt eine vorübergehende Eisenspeicherfunktion aus. Das von den Schleimhautzellen des Darms abgegebene Eisen wird im Blutplasma vom Trägerprotein Transferrin übernommen und zu den Eisendepots, insbesondere zu den blutbildenden Geweben des roten Knochenmarks transportiert. Vor der Bindung an Transferrin wird Eisen im Serum durch Coeruloplasmin zum dreiwertigen Eisen oxidiert. Obwohl F. eine organgebundene Eisenspeicherform darstellt, findet man es im Plasma in Konzentrationen von 50-250 μg/l. Der Gehalt an F. im Plasma ist ein Maßstab für die verfügbaren Eisendepots des Körpers und unabhängig vom Gehalt des an Transferrin gebundenen Plasmaeisens, da sich das Serum-F. als ein zuverlässiger Parameter für den Sättigungsgrad der Eisenspeicher des Organismus erwiesen hat. Die Bestimmung von F. ermöglicht daher eine Differenzierung verschiedener Anämieformen.