β-Galactosidase (EC 3.2.1.23), eine Disaccharidase, die Lactose zu Galactose und Glucose hydrolysiert (Abb. 1). Das Lactoseoperon (lac-Operon) von E. coli enthält die Strukturgene für die β-G., die Galactosid-Permease und die Thiogalactosid-Transacetylase. Die Induktion der Transcription des lac-Operons (bewiesen als Induktion der Synthese von β-G. und der anderen beiden Enzyme) ermöglicht es Bakterien, Lactose als alleinige Kohlenstoffquelle zu nutzen. Der eigentliche Induktor ist die 1,6-Allolactose, die durch Transglycosylierung aus Lactose gebildet wird (Abb. 1). Es gibt auch nicht metabolisierbare oder künstliche Induktoren des lac-Operons, wie z. B. Isopropylthiogalactosid (Abb. 2). Die klassischen Untersuchungen zur Induktion der β-G. führten Jacob und Monod dazu, für die Regulation der Proteinsynthese das Operonmodell (Operon) vorzuschlagen. Die β-Galactosidaseaktivität wird mit Hilfe des farblosen Substrats o-Nitrophenyl-β-D-Galactosid gemessen, das zu Galactose und dem farbigen Produkt o-Nitrophenol hydrolysiert wird. Letzteres kann spektrophotometrisch bestimmt werden. Enzyminduktion, Enzymrepression. [J.H. Miller, Experiments in Molecular Genetics, Cold Spring Harbor, New York, 1972]

Abb. 1. β-Galactosidase. Die Hydrolyse von Lactose zu Galactose und Glucose und die Transglycosylierung von Lactose zu 1,6-Allolactose. Beide Reaktionen werden durch die β-Galactosidase katalysiert.

Abb. 2. β-Galactosidase. Isopropylthiogalactosid, ein künstlicher Induktor der β-Galactosidase.