Kollagenase, eine Protease, die als einziges Enzym das native Kollagen zu löslichen niedermolekularen Peptiden abbauen kann. Von den insgesamt 20 beschriebenen K. aus Bakterien, Pilzen, Gliederfüßlern, Amphibien und Säugetieren sind bis jetzt nur das extrazelluläre Enzym des Bakteriums Clostridium histolyticum und die K. aus der Haut und dem Schwanz der Kaulquappe näher untersucht worden. Die Clostridium-K. (K. A M_r 105kDa, K. B M_r 57kDa) greift hauptsächlich die Peptidbindung an, die vor der Gly-Pro-Sequenz liegt (-↓-Gly(16)-Pro-Ser- ↓-Gly-Pro-). Die vor Gly-Leu und Gly-Ala liegenden Bindungen werden in geringerem Maß hydrolysiert, z.B. in der α₁-Kette.