Luciferase, ein zu den Oxidoreduktasen zählendes niedermolekulares Thiolenzym, das Luciferin in Anwesenheit von Luftsauerstoff, ATP und Magnesiumionen zu Oxyluciferin dehydriert, wobei 96% der frei werdenden Energie als sichtbares, meist blaues Licht abgegeben werden. Dieser Vorgang bildet die Grundlage der Biolumineszenz. Die bisher in reiner Form isolierten L. sind oligomere niedermolekulare Proteine: L. der amerikanischen Feuerfliege (Photinus pyralis) M_r 95kDa, 2 Untereinheiten (M_r 50 kDa); des PhotobacteriumsM_r 80 kDa, je eine Untereinheit zu 38kDa und 41kDa; der Leuchtkoralle (Renilla reniformis) M_r 34kDa, 3 Untereinheiten (M_r 12kDa).

L. lassen sich zum empfindlichen Nachweis von Cofaktoren nutzen. Mit der L. aus dem Leuchtkäfer kann ATP bis zu 10^-11 molaren Konzentrationen in der Zelle bestimmt werden. L. werden auch in Biosensoren zur ATP-Bestimmung verwendet. Bakterielle L. können auch zur NADH-Bestimmung (Nachweisgrenze 0,1fmol) eingesetzt werden.