Motorproteine, an Actin-Filamente oder Mikrotubulibindende Proteine, die unter ATP-Hydrolyse im Innern der Eukaryontenzellen Bewegungen erzeugen. Sie nutzen das Mikrotubuli-Geflecht als Gerüst zur Verschiebung membranumhüllter Organellen. Das erste entdeckte M. war das Myosin. Später wurden mit dem Kinesin und den Dyneinen weitere M. gefunden. Die Drehbewegung der bakteriellen Geißeln erfolgt nicht durch Hydrolyse von ATP oder GTP, sondern durch protonenmotorische Kraft. Die M. der Geißeln sind das motA-Protein, das Protonenkanal-Komplexe bildet, und das motB-Protein, welches Protonenbindungsstellen am Rand des M-Ringes ausbildet. Bakteriengeißeln drehen sich mit einer Geschwindigkeit von 100 Umdrehungen pro sec. Für eine Drehung müssen etwa 1.000 Protonen durch die Membran fließen, wobei die Drehkraft durch das Wechselspiel der Genprodukte motA und motB erzeugt wird, die in der Cytoplasmamembran lokalisiert sind. [E. Eisenberg u. T.L. Hill, Science227 (1985) 999-1.006; R.B. Vallee u. H.S. Shpetner, Annu. Rev. Biochem. 59 (1990) 909-932; D.F. Blair u. H.C. Berg, Cell60 (1990) 439-449]