Phospholipase C, PLC, das Schlüsselenzym der Phosphoinositol-Kaskade. P. ist membrangebunden und katalysiert die Hydrolyse der Phosphodiesterbindung im Phosphatidylinositol-4,5-diphosphat. Aus Säugern wurden vier verschiedene PLCs mit deutlich variierenden relativen Molekülmassen zwischen 61 und 154kDa charakterisiert, die als PLCα, PLCβ, PLCχ und PLCδ bezeichnet werden, und von denen verschiedene Isoformen existieren. Mit Ausnahme weniger Sequenzabschnitte sind die PLCs sehr verschieden. Die enzymatische Aktivität dieser Enzyme erhöht sich mit Anstieg des Ca2+-Spiegels von 100 nM auf 1μM. Für die einzelnen Formen der PLCs scheint es verschiedene G-Proteine zu geben. Durch die G-Protein-Untereinheit Gq wird z.B. die Aktivität der Isoform PLCβ1 ebenso gesteigert wie die Affinität für Ca2+-Ionen, während Gq keine Aktivitätszunahme bei der PLCχ1 bewirkt. Im Unterschied dazu wird PLCχ1 durch eine Rezeptor-Tyrosinkinase aktiviert.