Photosynthese, die lichtabhängige Kohlenstoff-Assimilation, d.h. die Bildung von Kohlenhydraten aus Kohlendioxid und Wasser mit Hilfe von Sonnenlicht, wobei Sauerstoff freigesetzt wird. Die P. führen sowohl höhere Pflanzen als auch Grünalgen (einschließlich Prochlorophyta, z.B. Prochloron- und Prochlorothrix-Arten) sowie Cyanobakterien (früher als blaugrüne Algen klassifiziert) und Bakterien der Ordnung Rhodospirillales (Photosynthesebakterien) durch. Photosynthetische Organismen bilden nicht nur Sauerstoff, sondern verbrauchen diesen auch zur Atmung, so dass P. und Atmung schematisch in folgender Beziehung stehen:

6CO₂ + 6H₂O + 2,88mJ

C₆H₁₂O₆ + 6O₂. Die P. wird in Primärreaktionen und Sekundärreaktionen unterteilt. Im Verlauf der Primärreaktionen wird mit Hilfe von ein oder zwei Photosystemen Lichtenergie absorbiert und dazu verwendet, ATP (in allen photosynthetischen Organismen) und ein Reduktionsmittel (in den meisten photosynthetischen Organismen) zu erzeugen. Durch Sekundärreaktionen wird die während der Lichtphase bereitgestellte Energie sofort dazu eingesetzt, CO₂ in Kohlenhydrate zu überführen.

Pflanzliche P. Die Bausteine der Lichtreaktionen höherer Pflanzen und Algen sind in die Thylakoidmembranen der Chloroplasten eingebaut und in Form einer Elektronentransportkette angeordnet. Diese besteht aus zwei Photosystemen (PSI und PSII), die über Protein- und Lipidredoxsysteme miteinander verknüpft sind. Die Funktion dieser Photosysteme ist es, Elektronen, die von H₂O abstammen, zur ATP-Erzeugung (aus ADP + P_i) zu nutzen. Dieser Vorgang der nichtzyklischen Phosphorylierung (Abb. 2) ist stark endergonisch (ΔG₀' +220 kJmol^-1), weil folgende Teilschritte beteiligt sind: 1) die Elektronen überwinden einen Potenzialgradienten von 1,14V, ausgehend vom positiven Redoxpotenzial des Wassers (E₀' +0,82V) zum negativen Redoxpotenzial des NADPH (E₀' -0,32V); 2) die Phosphorylierung von ADP (ΔG₀' +30,5kJmol^-1). Dieser Vorgang erfordert eine Zuführung von Energie, die von PSI und PSII zur Verfügung gestellt wird. Die Abspaltung von Elektronen aus H₂O führt zur Bildung von O₂ als Nebenprodukt, weshalb man in diesem Fall von einer "oxygenen Photosynthese" spricht. Eine abgewandelte Version liegt bei den gleichen Organismen in Form der zyklischen Phosphorylierung vor, an der nur PSI und ungefähr die Hälfte des gewöhnlichen Redoxsystems beteiligt sind. Es wird kein H₂O eingesetzt, kein NADPH und kein O₂ gebildet. Die einzige Funktion der zyklischen Phosphorylierung scheint darin zu bestehen, den ATP-Spiegel innerhalb der Chloroplasten bei Bedarf zu verstärken (Abb. 1).

Bakterielle P.Photosynthesebakterien besitzen keine Chloroplasten. Die Komponenten der Lichtreaktionen sind in der Plasmamembran enthalten, entweder als integrale Proteine oder als extrinsische Strukturen, die in das Cytoplasma vorstehen. Sie sind in Form einer Elektronenkette angeordnet, die aus Protein- und Lipidredoxsystemen besteht und nur ein einziges Photosystem, das bakterielle Photosystem (BPS, bacterial pigment system), enthält. Es ist nur ein Photosystem erforderlich, weil photosynthetische Bakterien für die nichtzyklische Phosphorylierung kein H₂O verwenden (Bakterienphotosynthese). Sie setzen statt dessen Elektronendonatoren mit weniger positiven E₀'-Werten [z.B. H₂S (E₀' -0,23V) in Chromatiaceae, SO

(E₀' -0,32V) und Malat (E₀' -0,17V) in Rhodospirillaceae] ein, und die Elektronen müssen aus diesem Grund nicht eine so große Potenzialdifferenz überwinden wie die Vertreter des Pflanzenreichs und die Cyanobakterien. Man spricht in diesem Fall von einer anoxygenen bzw. nichtoxygenen Photosynthese, da kein O₂ als Nebenprodukt entsteht. Alle photosynthetischen Bakterien sind in der Lage, eine zyklische Phosphorylierung durchzuführen und dadurch ATP zu erzeugen. Es besteht jedoch eine Vielzahl von Wegen, auf denen sie das Reduktionsmittel NADH (nicht NADPH) bilden, das ebenfalls für die Dunkelphase benötigt wird.

Die Photosysteme setzen sich aus zwei funktionellen Einheiten zusammen: 1) den lichtsammelnden oder Antennenstrukturen bzw. -komplexen, die in extrinsische und intrinsische Komplexe unterteilt werden. Die extrinsischen Strukturen sind mit der Oberfläche der entsprechenden Membran verbunden, während die intrinsischen Komplexe in die Membran eingebaut sind und diese gewöhnlich ganz durchspannen. Das Lichtsammelsystem LHCII des PSII höherer Pflanzen ist vermutlich aus mehreren sehr ähnlichen Proteinen zusammengesetzt. Jedes dieser Proteine trägt Chlorophyllmoleküle (4Chl a und 3Chl b) und Carotinoidmoleküle (2Lutein oder Neoxanthin bzw. eines von jedem) nicht kovalent gebunden und jedes besitzt drei α-helicale Bereiche, die die Thylakoidmembran durchspannen. Sie können in Form trimerer funktioneller Einheiten angeordnet sein.

Die Chromoproteine der LHCI des PSI höherer Pflanzen durchspannen die Thylakoidmembran. Ihre molekulare Masse liegt vermutlich im Bereich von 19-24kDa und sie sind nicht kovalent an Chl a und Chl b gebunden.

Die Photosynthesepigmente enthalten vor allem Chlorophylle und Carotinoide.

Die zweite funktionelle Einheit der Photosysteme sind die Reaktionszentrenkomplexe. Der zentrale Bereich des Reaktionszentrums von PSII höherer Pflanzen und Algen wird von zwei 32kDa-Proteinen (D₁ und D₂) gebildet, die die Thylakoidmembran durchdringen. Außerdem enthält er zwei Chl-a-Moleküle, die vermutlich ein P680-"Spezialpaar" bilden, zwei Pheo-a-Moleküle, die die unmittelbaren Akzeptoren der Elektronen von P680 sind, und zwei Plastochinon-(PQ)Bindungsstellen (Q_A und Q_B), die sich am stromalseitigen Ende von D₂ und D₁ befinden.

Das Reaktionszentrum des schwefelfreien Purpurbakteriums Rhodopseudomonas viridis (jetzt umbenannt in Rhodobacter viridis) wurde Anfang der 1980er Jahre kristallisiert [H. Michel J. Mol. Biol.158 (1982) 567-572] und seine Struktur durch Röntgenkristallographie untersucht [J. Deisenhofer et al. J. Mol. Biol.180 (1984) 385-389 u. Nature318 (1985) 618-624]. Diese Arbeit wurden 1988 mit dem Nobelpreis ausgezeichnet. Die Reaktionszentren anderer Purpurbakterien sind beinahe identisch mit dem des Rb. viridis, und auch die PSII ähneln einander.

Der zentrale Bereich des Reaktionszentrums besteht aus den L- und M-Proteinen, die beide fünf membrandurchspannende α-Helices besitzen, die mit A-E (LA-LE und MA-ME) bezeichnet werden, und zwei kurze α-Helices, die C mit D (LCD und MCD) sowie D mit E (LDE und MDE) verbinden. Die nicht-α-helicalen N-Termini und C-Termini befinden sich auf den cytoplasmatischen und periplasmatischen Seiten der Membran. Wie die Abb. 2 zeigt, richten sich die Helices von L und M in der Membran so aus, dass sich eine annähernd zweifache Symmetrie ergibt. Diese Symmetrie bleibt durch die Positionen, die von BChl-, BPheo- und Chinonmolekülen besetzt werden, erhalten. Die Achse verläuft senkrecht zur Membranoberfläche zwischen dem BChl-"Spezialpaar" am periplasmatischen Ende und dem Reaktionszentrum in Richtung des Nichthäm-Fe²⁺ am cytoplasmatischen Ende. Die Isoprenoidseitenketten des BChl-"Spezialpaars" überlappen mit den Porphyrinringen der beiden BPheo, die neben dem "Spezialpaar" und entfernt von der Symmetrieachse liegen. Die beiden "voyeur"-BChl liegen etwas unterhalb und auf jeder Seite des BChl-"Spezialpaars". Die Bindungsstelle für den Chinonring von Q_A befindet sich am cytoplasmatischen Ende des M-Proteins und beinhaltet Wechselwirkungen mit den MD- und ME-α-Helices. Die Bindungsstelle für den Chinonring von Q_B liegt in einer äquivalenten Position auf dem L-Protein und befindet sich deshalb auf der gleichen Höhe in der Membran wie der Q_A-Ort.

Die Reaktionszentren der grünen Schwefelbakterien enthalten zwei membrandurchspannende 65kDa-Proteine, die zusätzlich zu den Komponenten, die die Ladungstrennung bewirken, eine große Anzahl an Lichtsammelpigmenten enthalten. Sie besitzen beide "Spezialpaare" (P700 bei PSI und P840 bei grünen Schwefelbakterien), deren P*/P⁺-Redoxsystem einen E₀'-Wert von ~-1,2V aufweist, d.h. ungefähr 0,3V negativer ist als der des PSII von Purpur- oder schwefelfreien grünen Bakterien. Ihr unmittelbarer Elektronenakzeptor ist ein (B)Chl a (oft als A₀ bezeichnet), von dem aus das Elektron mehrere gebundene Fe-S-Zentren (unterschiedlich bezeichnet als F_x und F_ab bzw. F_a und F_b) durchläuft. Letztere sind charakteristisch für die Reaktionszentren des PSI und der grünen Schwefelbakterien. Die Fe-S-Zentren versetzen diese Reaktionszentren in die Lage, lösliches Ferredoxin zu reduzieren, dessen Redoxpotenzial negativ genug ist, um NAD⁺ exergonisch zu reduzieren.

Die Antennenkomplexe und Reaktionszentren bilden eine photosynthetische Einheit, ein sog. Quantosom.

Primärreaktionen (Lichtreaktionen). Bei höheren Pflanzen und Algen unterscheidet man eine nichtzyklische Phosphorylierung, deren Aufgabe es ist, ATP und Reduktionsäquivalente zur Verfügung zu stellen, und eine zyklische Phosphorylierung, durch die lediglich ATP gebildet wird.

Die nichtzyklische Phosphorylierung (nc-p/p) beginnt mit der Absorption von Lichtphotonen mit Hilfe der Antennenpigmente des PSI und PSII und der Übertragung ihrer Energie durch induktive Resonanz auf P700 und P680 in den PSI- und PSII-Reaktionszentren. Die Elektronen gehen dabei vom Grundzustand (S₀) in den ersten angeregten Zustand (S₁) über, der in Abb. 1 durch P700* und P680* dargestellt ist. Dieser angeregte Zustand entspricht den reduzierten Komponenten des Redoxsystems, die ein stark negatives Redoxpotenzial besitzen: P700⁺/P700* (E₀' ~-1,2V) und P680⁺/P680* (E₀' ~-0,8V). Sie stellen sehr kraftvolle Reduktionsmittel (d.h. Elektronendonatoren in Redoxreaktionen) dar. Nach ihrer Bildung reduzieren P700* und P680* rasch (d.h. innerhalb 10 psec) die oxidierten Komponenten des Redoxsystems, die die unmittelbaren Elektronenakzeptoren von PSI und PSII bilden. Die dadurch entstehenden P700⁺ und P680⁺ stellen die oxidierten Komponenten der beiden Redoxsysteme dar und besitzen stark positive Redoxpotenziale: P700⁺/P700(S₀) (E₀' +0,49V) und P680⁺/P680(S₀) (E₀' ~+1,1V). Hier liegen starke Oxidationsmittel (d.h. Elektronenakzeptoren in Redoxreaktionen) vor. Nach ihrer Bildung oxidieren P700⁺ und P680⁺ rasch (innerhalb von 20-30 nsec) die reduzierten Komponenten des Redoxsystems, die die unmittelbaren Elektronendonatoren von PSI und PSII darstellen. Durch Beteiligung an dieser Elektronenkette übertragen P700 und P680 Elektronen entlang einer Kette aus Redoxsystemen von H₂O (dem Endelektronendonor der nc-p/p) auf NADP⁺ (dem Endelektronenakzeptor). Dadurch werden ATP und NADPH erzeugt. NADPH ist die reduzierte Komponente des NADP⁺/NADPH-Redoxsystems (E₀' -0,32V). Das Nebenprodukt dieses Prozesses ist O₂, welches die oxidierte Komponente des O₂/H₂O-Redoxsystems darstellt (E₀' +0,82V). Wenn Elektronen entlang des nc-p/p-Elektronenflusswegs getrieben werden, werden Protonen über die Thylakoidmembran vom Chloroplastenstroma in das Thylakoidlumen "gepumpt". Ein Teil der Energie der absorbierten Photonen wird zur Erzeugung einer protonenmotorischen Kraft (PMF) verwendet. Die Protonen kehren anschließend über den membrandurchspannenden CF₀CF₁-Komplex in das Stroma zurück, wodurch die ATP-Synthase-katalysierte Phosphorylierung von ADP und die Freisetzung des gebildeten ATP in das Stroma (chemiosmotische Hypothese) unterstützt wird. Durch den nc-p/p-Elektronenfluss werden sowohl NADPH als auch ATP erzeugt.

Da für die Reduktion von NADP⁺ zwei Elektronen (und ein H⁺) benötigt werden, erfordert die Stöchiometrie des nc-p/p-Elektronenflusswegs, dass – je oxidiertem H₂O und je gebildetem 1/2O₂ (H₂O → 2e^- + 2H⁺ + 1/2O₂) – jedes Photosystem zwei Lichtphotonen absorbiert, wodurch 2P700* und 2P680* gebildet werden. Da durch die Wirkung des wasseroxidierenden Enzymkomplexes (auch als sauerstoffentwickelnder Komplex bekannt) zwei Wassermoleküle als Paar oxidiert werden, werden in einem Durchgang vier Elektronen, vier Protonen und ein Molekül O₂ gebildet.

Der evolutionär primitivere Prozess der zyklischen Phosphorylierung (c-p/p) in Chloroplasten erzeugt nur ATP und unterstützt deshalb nc-p/p darin, den gesamten ATP-Bedarf des Chloroplasten abzudecken. Der Weg des Elektronenflusses bei c-p/p wird in Abb. 1 gezeigt. Einzig PSI absorbiert die Lichtphotonen, die die Elektronen in diesem Zyklus antreiben. P700*, das durch Photonenabsorption gebildet wird, überträgt Elektronen auf das lösliche Fd über die gleiche Kette an Redoxsystemen, die auch an nc-p/p beteiligt sind. Das gebildete reduzierte Fd transferriert Elektronen auf den Cytochrom-bc-Komplex, nicht auf NADP⁺ wie bei Vorliegen von nc-p/p. Bei diesem Transfer bildet PQ eine Zwischenstufe. Durch Wechselwirkung zwischen dem PQ/PQH₂-Redoxsystem und dem bc-Komplex werden Protonen über die Thylakoidmembran vom Stroma zum Lumen gepumpt, möglicherweise nach einem Mechanismus, an dem der Q-Zyklus beteiligt ist und der an den Mechanismus bei photosynthetischen Bakterien erinnert. Der gebildete Protonengradient treibt dann – wie bei nc-p/p – die CF₀CF₁-ATP-Synthase-katalysierte Phosphorylierung von ADP an. Die Elektronen werden vom bc-Komplex auf PC weitergeleitet, das dann durch das luminale Milieu diffundiert und P700⁺ zu P700(S₀) auf der luminalen Seite des PSI-Komplexes reduziert und dadurch den Zyklus vollendet. Obwohl c-p/p wahrscheinlich in allen photosynthetischen Zellen der Pflanzen und der Cyanobakterien vorkommt, stellt es in bestimmten spezialisierten Zellen, wie den Heterocysten der Cyanobakterien, die ATP zur Stickstofffixierung benötigen und den Leitbündelzellen einiger C₄-Pflanzen (Hatch-Slack-Kortschak-Zyklus), den einzigen bzw. Hauptmechanismus in der Lichtphase dar, da diese entweder keinen oder nur wenig PSII-Komplex besitzen.

Sekundärreaktionen (CO₂-Fixierungsphase, Dunkelreaktionen). Während der Dunkelphase laufen zwar keine photochemischen Reaktionen ab, jedoch werden einige Enzyme, die Reaktionen während dieser Phase katalysieren, durch Licht aktiviert (Calvin-Zyklus).

Die verschiedenen Aspekte dieser Photosynthesephase werden unter folgenden Stichworteinträgen beschrieben: a) Calvin-Zyklus, der als Basis-CO₂-Fixierungsprozess betrachtet werden kann, b) Hatch-Slack-Kortschak-Zyklus, der die CO₂-Fixierung in C₄-Pflanzen beschreibt, wie z.B. Rohrzucker, c) Crassulaceen-Säurestoffwechsel, der die CO₂-Fixierung in Pflanzen wie Kakteen schildert, die in trockenem Klima gedeihen, d) reduktiver Citrat-Zyklus, der die CO₂-Fixierung in grünen Schwefelbakterien beschreibt.

Photosynthese. Abb. 2. Der zentrale Bereich des Reaktionszentrums des photosynthetischen Pigmentsystems von Rhodobacter viridis. Die α-helicalen Abschnitte der beiden Proteinuntereinheiten L und M sind als Zylinder dargestellt. Die Position der Aminosäure an jedem Ende der transmembranen α-Helices (LA-LE und MA-ME) in der Primärstruktur der Proteine ist durch Zahlen angegeben. MD entspricht der Position 197-225; LD Position 170; LE Position 225. Die Symmetrieachse verläuft zwischen den überlappenden Pyrrolringen der Porphyrinringe des Bacteriochlorophyll-b-"Spezialpaars" (BChl b_sp) auf der periplasmatischen Seite (oben) des Komplexes zum Nichthämeisen auf der cytoplasmatischen Seite (unten). Teile der chemischen Strukturen wurden hinter den α-Helixzylindern gestrichelt gezeichnet. Wenn man von der periplasmatischen Seite (oben) zur cytoplasmatischen Seite (unten) blickt, erscheinen die Pigment- und Chinonkomponenten in folgender Reihenfolge: 1) BChl-b-"Spezialpaar", 2) zwei "voyeur"-BChl-b-Moleküle (ohne ihre Phytylseitenkette gezeichnet), 3) zwei Bacteriopheophytin-b- (BPheo-b-) Moleküle und 4) Menachinon (MQ) am Q_A-Ort. Die Lage des Ubichinons (UQ), das im Verlauf der Isolierung und Kristallisierung des Reaktionszentrums meistens verloren geht, ist durch eingekreistes Q_B dargestellt. Die Elektronenübertragung durch den zentralen Bereich folgt vermutlich dem Weg BChl b_sp → Bpheo b → MQ auf der rechten Seite der eingezeichneten Achse. Anschließend werden die Elektronen lateral auf austauschbares UQ am Q_B-Ort übertragen.

Photosynthese. Abb. 1. Elektronenübertragung im Verlauf der Photosynthese. Das Elektron, das nach Absorption eines Photons von P680 abgegeben wird, wird durch ein Elektron ersetzt, das durch den Mn-Komplex von H₂O abgezogen wird, wobei letztlich O₂ und vier H⁺ entstehen. Das abgegebene Elektron wird entlang einer Kette von Elektronenüberträgern einem Pool von Plastochinon-Molekülen (Q) zugeführt. Das entstehende Plastochinol reduziert seinerseits Cytochrom b₆, das Elektronen auf eine noch unbekannte Weise auf Plastocyanin (PC) überträgt, wobei gleichzeitig Protonen in den Thylakoidraum überführt werden. Das Plastocyanin regeneriert photooxidiertes P700. Das vom P700 abgegebene Elektron reduziert durch eine zwischengeschaltete Kette von Elektronen-Überträgern im nichtzyklischen Elektronentransport NADP⁺ zu NADH. Alternativ dazu kann das Elektron in einem zyklischen Prozess auf den Cytochrom-b₆-f-Komplex übertragen werden, wobei Protonen in den Thylakoidraum transloziert werden.