Superoxid-Dismutase, SOD, Hyperoxid-Dismutase, Superoxid : Superoxid-Oxidoreduktase (EC 1.15.1.1), ein kupfer- und zinkhaltiges Protein, das identisch ist mit Hämocuprein (Rindererythrocyten), Hepatocuprein (Rinderleber), Cerebrocuprein (Menschengehirn) sowie Cytocuprein (dieser Name wurde dem Protein gegeben, als klar war, dass es sich bei Hämo-, Hepato- und Cerebrocuprein um das gleiche Protein handelt) [R.J. Carrico u. H.F. Deutsch J. Biol. Chem. 245 (1970) 723-727].

SOD katalysiert die Disproportionierung von Superoxid: O

+ O

+ 2H⁺ → O₂ + H₂O₂. Man kennt zwei Haupttypen von SOD: 1) cyanidempfindliche, Cu- und Zn-haltige, eukaryontische Enyzme (M_r 31-33kDa; 2 Untereinheiten, M_r 16kDa) und 2) cyanidunempfindliche, Fe- oder Mn-haltige, prokaryontische Enzyme (M_r ~40 kDa; 2 Untereinheiten, M_r 20 kDa). SOD aus Lebermitochondrien enthält Mn (M_r 80 kDa; 4 Untereinheiten, M_r 20 kDa). Die Kennzeichnung "eukaryontisch" und "prokaryontisch" trifft nicht auf jeden Fall zu: bei Eukaryonten wurden Mn-Typ-SOD gefunden, während cyanidempfindliche SOD bei vielen Algen nicht vorkommen. Im Gegensatz zur Sichtweise der frühen 1970er Jahre, besteht kein Zusammenhang zwischen dem Auftreten von SOD und Aerobizität. Viele Anaerobier besitzen SOD, während einige Aerobier kein SOD aufweisen (diese Organismen haben jedoch einen hohen Katalase-Spiegel). Über die biologische Bedeutung der SOD gibt es unterschiedliche Einschätzungen, zumal das Superoxidradikal in wässriger Lösung nicht besonders reaktiv ist. Einige Autoren vermuteten, dass SOD in erster Linie ein Metallspeicherprotein darstellt. Untersuchungen der Struktur und des Mechanismus von Cu-Zn-SOD zeigten jedoch, dass seine Struktur im Verlauf der Evolution hoch konserviert blieb [J.A. Tainer et al. Nature306 (1983) 284-286; E.D. Getzoff et al. ibid 286-290]. Andere Autoren zeigten, dass die SOD spezifisch die Disproportionierung von Superoxid katalysiert und dass dieses Radikal, wenn es in erhöhter Konzentration vorliegt, mit Wasserstoffperoxid reagieren und reaktivere Spezies bilden kann, wie z.B. möglicherweise das Hydroxylradikal. [B. Halliwell in R. Lontie (Hrsg.) Copper Proteins and Copper Enzymes Bd. 2 (CRC Press, Boca Raton, 1984) 63-102; I. Fridovich "Superoxide Radical and Superoxide Dismutases" Annu. Rev. Biochem.64 (1995) 97-112]