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Kompaktlexikon der Biologie: Glykolyse

Glykolyse, Embden-Meyerhof-Parnas-Weg, ein für alle Organismen essenzieller Stoffwechselweg, über den Glucose unter Bildung von Adenosintriphosphat (ATP) abgebaut wird. Streng genommen versteht man darunter die anaerobe G., d.h. den Abbau von Glucose ohne Beteiligung von Sauerstoff zu Lactat (Milchsäure) bzw. Ethanol. Dieser Weg der anaeroben Verwertung von Glucose ist der älteste biochemische Mechanismus zur Gewinnung von ATP der die Entwicklung von lebenden Organismen in einer sauerstofffreien Atmosphäre ermöglichte. Die anaerobe G. ist für verschiedene anaerobe und fakultativ anaerobe Mikroorganismen der wichtigste Weg zur ATP-Gewinnung. Von je einem Molekül umgesetzter Glucose werden 150,72 kJ (36 kcal) Energie erhalten, die zur Nettosynthese von zwei Molekülen ATP dienen. Unter aeroben Bedingungen („aerobe“ G.) ist unter Beibehaltung fast aller Reaktionsschritte Pyruvat (Brenztraubensäure) ein Zwischenprodukt, das anschließend durch den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex unter CO2-Abspaltung und Oxidation zu Acetyl-Coenzym A weiterreagiert. Nach Einmündung in den Citratzyklus wird der Acetylrest zu CO2 abgebaut und die gebildeten Reduktionsäquivalente führen in der Atmungskette zu einer deutlich höheren Energieausbeute.

Die G. bis zur Stufe des Pyruvats wird durch zehn im Cytosol befindliche Enzyme katalysiert. In der vorbereitenden Phase kommt es unter Verbrauch von ATP zur Bildung des Fructose-1,6-bisphosphats, das anschließend zu zwei Molekülen Triosephosphat gespalten wird. Nachfolgend werden die letztlich aus Glucose gebildeten zwei Moleküle Glycerinaldehyd-3-phosphat am C-Atom 1 oxidiert, wobei die gewonnene Energie in Form von Reduktionsäquivalenten (NADH + H+) und 1,3-Bisphosphoglycerat konserviert wird. Dieses Zwischenprodukt besitzt ein hohes Phosphatgruppenübertragungspotenzial und ermöglicht unter der Katalyse der Phosphoglycerat-Kinase die Übertragung des Phosphatrests auf ADP unter Bildung von ATP (Substratkettenphosphorylierung). Nach Bildung von Phosphoenolpyruvat liefert die zweite Substratkettenphosphorylierung der G. ein weiteres Äquivalent ATP unter Bildung von Pyruvat. ( vgl. Abb. ) Das bei der Reaktion der Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase gebildete NADH + H+ muss regeneriert werden. Während unter anaeroben Bedingungen viele Organismen die Elektronen des NADH + H+ auf Pyruvat unter Bildung von Lactat übertragen, erfolgt die Regenerierung des NAD+ in den Mitochondrien über die Atmungskette. Auch im Wirbeltiermuskel führt intensive Muskelaktivität bei unzureichender Sauerstoffversorgung zur Lactatbildung. Hefezellen regenerieren NAD+ durch Reduktion des Pyruvat zu Ethanol und CO2 (alkoholische Gärung).

Das Schlüsselenzym der G. ist die 6-Phosphofructokinase, die durch hohe ATP-Konzentrationen gehemmt und durch ADP und AMP aktiviert wird. Ihr Produkt, das Fructose-1,6-bisphosphat, aktiviert die Pyruvatkinase. Eine weitere Regulierungsform der Glykolyse ist der Pasteur-Effekt.

  • Die Autoren

Redaktion:
Dipl.-Biol. Elke Brechner (Projektleitung)
Dr. Barbara Dinkelaker
Dr. Daniel Dreesmann

Wissenschaftliche Fachberater:
Professor Dr. Helmut König, Institut für Mikrobiologie und Weinforschung, Johannes Gutenberg-Universität Mainz
Professor Dr. Siegbert Melzer, Institut für Pflanzenwissenschaften, ETH Zürich
Professor Dr. Walter Sudhaus, Institut für Zoologie, Freie Universität Berlin
Professor Dr. Wilfried Wichard, Institut für Biologie und ihre Didaktik, Universität zu Köln

Essayautoren:
Thomas Birus, Kulmbach (Der globale Mensch und seine Ernährung)
Dr. Daniel Dreesmann, Köln (Grün ist die Hoffnung - durch oder für Gentechpflanzen?)
Inke Drossé, Neubiberg (Tierquälerei in der Landwirtschaft)
Professor Manfred Dzieyk, Karlsruhe (Reproduktionsmedizin - Glück bringende Fortschritte oder unzulässige Eingriffe?)
Professor Dr. Gerhard Eisenbeis, Mainz (Lichtverschmutzung und ihre fatalen Folgen für Tiere)
Dr. Oliver Larbolette, Freiburg (Allergien auf dem Vormarsch)
Dr. Theres Lüthi, Zürich (Die Forschung an embryonalen Stammzellen)
Professor Dr. Wilfried Wichard, Köln (Bernsteinforschung)

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