5'-Desoxyadenosylcobalamin, B₁₂-Coenzym, DBC-Coenzym (DBC für Dimethylbenzimidazolcobamid), eine der Coenzymformen des Vitamins B12 (Cobalamine). Im 5'- D. ist die sechste Koordinationsstelle am Kobaltzentralatom des Corrinoidrings kovalent an das 5'-C-Atom des Desoxyadenosylrests gebunden. Andere Cobamid-Coenzyme enthalten anstelle von Dimethylbenzimidazol eine andere N-heterozyklische Base. 5'-Desoxyadenosylcobalamin ist das Coenzym bestimmter Isomerisierungsreaktionen (Abb. 1). Bei der Isomerisierung von L-Glutaminsäure zu β-Methylasparaginsäure findet eine intramolekulare, reversible Übertragung des Glycinteils von L-Glutamat von dem C2 auf das C3 der Propionsäuregruppierung statt, während gleichzeitig ein H-Atom in umgekehrter Richtung verschoben wird. Bei der Interkonversion von Methylmalonyl-CoA in Succinyl-CoA, die durch Methylmalonyl-CoA-lsomerase katalysiert wird, wird die Thioestergruppierung zwischen dem C2 und C3 des Propionsäureteils von Methylmalonyl-CoA reversibel verschoben. Die Reaktion hat biologische Bedeutung fan den Abbau verzweigter Aminosäuren und im Propionsäurestoffwechsel von Propionibacterium.
Cobamid-Coenzyme sind auch an dem Abbau von L-Lysin zu Fettsäuren und Ammoniak bei Clostridium und an der Umwandlung von 1,2-Diolen in Aldehyde bei verschiedenen Mikroorganismen beteiligt (Abb. 2).

Abb. 1. 5'-Desoxyadenosylcobalamin. Isomerisierungsreaktionen, bei denen 5'-Desoxyadenosylcobalamin Cofaktor ist.

Abb. 2. 5'-Desoxyadenosylcobalamin. Mechanismus der Wirkung von 5'-Desoxyadenosylcobalamin als Cofaktor der Propandiol-Dehydratase (EC 4.2.1.28). Bei diesem Mechanismus wandert ³H vom C1 des Substrats zum C2 des Substrats und zum C5' des Cofaktors. Das gleiche Enzym dehydratisiert Ethylenglycol zu Acetaldehyd.