Actin-bindende Proteine, an G- oder F-Actin bindende Proteine, die Eigenschaften und Funktionen des Actins beeinflussen. Man unterteilt sie nach der Art ihrer Bindung und Funktion. An der Filamentstabilisierung ist Tropomyosin beteiligt, an der Filamentbündelung und Quervernetzung von Filamenten zu Gelen sind α-Actinin (Actinine), Filamin, Fimbrin, das Spectrin-ähnliche Fodrin (das benachbarte Actinfilamente miteinander vernetzt), Villin (M_r 95kDa; das bei geringen Ca²⁺-Konzentrationen F-Actin bündelt), Vinculin (M_r 30 kDa; das in Adhäsionsplaques sowie im corticalen Plasma F-Actin bündelt) und Gelactine (M_r 23-38kDa; nur bei Acanthamoeba nachgewiesen) beteiligt. Filamentfragmentierung bzw. Längenbegrenzung der Filamente werden von β-Actinin, Acumentin, Gelsolin, Profilin und Villin beeinflusst (erfordert hohe Ca²⁺-Konzentrationen), während für die Anheftung der Actinfilamente an die Plasmamembran und an andere Cytoskelettelemente α-Actinin, Spectrin, Vinculin (das die Bindung von Actinfilamenten an Membranen über die Anheftung an α-Actinin vermittelt) das Bürstensaumprotein (engl. brush border protein; M_r 110 kDa; wirkt in Microvilli) und das Mikrotubuli-assozierte Protein (MAP-2; M_r 260 kDa; vermittelt die Anheftung von Actin an andere Cytoskelettproteine) verantwortlich sind. Minimyosin (M_r 110 kDa), ein bei Acanthamoeba nachgewiesenes Protein, besteht nur aus dem Kopf des Myosins und ist an der Zellbewegung beteiligt. Die Vermittlung von Gleitbewegungen bewirken Myosin und Caldesmon, wobei letzteres bei niedriger Ca²⁺-Konzentration an Tropomyosin und an Actin bindet und dadurch eine Anheftung von Myosin an die Actinfilamente verhindert. [J.H. Hartwig u. D.J. Kwiatkowski Curr. Opin. Cell Biol. 3 (1991) 87; A. Bretscher Annu. Rev. Cell. Biol. 7 (1991) 337]. Cytoskelett.