Adrenomedullin, H-Tyr¹-Arg-Gln-Ser-Met⁵-Asn-Asn-Phe-Gln-Gly¹⁰-Leu-Arg-Ser-Phe-Gly¹⁵-Cys-Arg-Phe-Gly-Thr²⁰-Cys-Thr-Val-Gln-Lys²⁵-Leu-Ala-His-Gln-Ile³⁰-Tyr-Gln-Phe-Thr-Asp³⁵-Lys-Asp-Lys-Asp-Asn⁴⁰-Val-Ala-Pro-Arg-Ser⁴⁵-Lys-Ile-Ser-Pro-Gln⁵⁰-Gly-Tyr-NH₂ (Disulfidbrücke: Cys¹⁶-Cys²¹), ein 52AS-Peptidamid, das zur Calcitonin-Familie gehört. A. wurde 1993 erstmalig aus einem menschlichen Phäochromocytom isoliert. Im gleichen Jahr wurde das Gen von Ratten-A. cloniert. Im Vergleich zum Calcitonin besitzt das menschliche A. eine lineare N-terminale Erweiterung ausgehend von der Ringstruktur, die 15 Aminosäurereste umfasst (beim Ratten-A. nur 13 Aminosäurebausteine). Neben dem Calcitoningen-verwandten-Peptid (CGRP, calcitonin gene related peptide) gehört A. zu den potentesten bisher bekannten Vasodilatatoren, obgleich die Sequenzhomologie zum CGRP nur 20 % beträgt. [K. Kitamura et al. Biochem. Biophys. Res. Commun. 192 (1993) 553; R. Muffet et al. Eur. J. Endocrinol. 133 (1995) 17; S.J. Wimalawansa et al. Crit. Rev. Neurobiol. 11 (1997) 167.]