Alkohol-Dehydrogenase, ADH (EC 1.1.1.1), eine zinkhaltige Oxidoreduktase, die in Gegenwart von NAD+ primäre und sekundäre Alkohole zu ihren entsprechenden Aldehyden oder Ketonen reversibel oxidiert bzw. diese reduziert. Die ADH kommt in Bakterien, Hefen, Pflanzen und der Leber vor. Hefe-ADH, gekennzeichnet durch ihre hohe Affinität zu Alkohol, katalysiert die letzte Reaktion bei der alkoholischen Gärung. Die Oxidation durch Leber-ADH leistet einen wichtigen Beitrag zur Beseitigung von Blutalkohol. Die ADH in der Retina wandelt Retinal (Vitamin A-Aldehyd) in Retinol um (Vitamine A). ADH aus tierischen Organen, aber auch aus Hefe, hat eine geringe Substratspezifität, da außer kurzkettigen Alkoholen (C2 bis C6) auch längerkettige, z.B. Retinol, sowie lineare und zyklische sekundäre Alkohole von ihr dehydriert werden. Hefe-ADH (M_r 145kDa) besteht aus vier katalytisch aktiven zinkhaltigen Untereinheiten (M_r 35kDa) mit vier NAD+- bzw. NADH-Bindungsstellen je tetramerem Molekül. Die dimere Pferde-ADH (M_r 80 kDa) enthält zwei Zinkatome (davon ein katalytisch essenzielles Atom) und eine Coenzymbindungsstelle je Untereinheit (M_r 40 kDa, 374 Aminosäuren, Sequenz aufgeklärt, Cys 46 ist Bindungs- und Katalysestelle). In dem sich beim Dehydrierungsvorgang ausbildenden ternären ADH-NAD⁺-Ethanol-Komplex erfolgt sowohl die Bindung des Coenzyms, als auch die des Substrats an die reaktive SH-Gruppe des Cys 46 und an ein Zinkatom. Das Vorkommen von zwei einander sehr ähnlichen Polypeptidketten (E und S) erlaubt die Bildung von drei Leber-ADH-Typen: der zwei Isoenzyme EE (bevorzugt die Ethanoloxidation) und SS (oxidiert Sterine) und einer hybriden Form ES. Die ADH von Drosophila melanogaster ist mit einem M_r von 60 kDa die kleinste bekannte ADH und zeigt auch in ihrer Substruktur (8 Untereinheiten von M_r 7,4kDa) ein anderes Verhalten. [N.Y. Kedishvili et al. "Expression and Kinetic Characterization of Recombinant Human Stomach Alcohol Dehydrogenase" J. Biol. Chem. 270 (1995) 3.625-3.630]