α₂-Makroglobulin, α₂-Antiplasmin, ein α₂-Plasmaprotein, M_r 650-725kDa. α₂-M. ist ein Glycoprotein und enthält 8,2% Kohlenhydrate (Mannose, Fucose, N-Acetylglucosamin und Sialinsäure). Die elektronenmikroskopisch bestimmte Struktur gleicht zwei sich gegenüberliegenden Bohnen. Diese beiden identischen Untereinheiten sind nichtkovalent verbunden. Jede Untereinheit besteht aus zwei Peptidketten, die durch Disulfidbrücken kovalent verknüpft sind. α₂-M. bindet eine Reihe von Proteasen unterschiedlicher Spezifität und unterschiedlichen Ursprungs, z.B. Trypsin, Plasmin, Thrombin, Kallikrein und Chymotrypsin und inhibiert diese. Im Gegensatz zu anderen Protease-Inhibitoren blockiert α₂-M. die aktiven Zentren der Enzyme nicht, weshalb die Aktivität von α₂-M.-Komplexen gegenüber niedermolekularen synthetischen Substraten fast vollständig erhalten bleibt. Die gebundene Protease wirkt auf die α₂-M.-Untereinheit (M_r ungefähr 350 kDa) und spaltet eine Proteinkette nahe ihrem Mittelpunkt. Die Spaltungsprodukte sind noch über Disulfidbrücken miteinander verbunden. α₂-M. hemmt selektiv das Wachstum von Tumoren in Zellkulturen und bei Ratten. Wie Coeruloplasmin besitzt α₂-M. eine spezifische Bindungsaffinität für Zink. Die Konzentration an α₂-M. beträgt beim Menschen 220-380 mg/100 ml Plasma.