Amylasen, Diastasen (EC 3.2.1.1, 3.2.1.2 und 3.2.1.3), eine Gruppe weitverbreiteter Hydrolasen, die in Oligo- und Polysacchariden, wie Stärke, Glycogen, Dextrinen, die 1,4-α-glycosidischen Bindungen spalten. Man unterscheidet eine Endoamylase (α-A.) und zwei Exoamylasen, die β-A. (saccharogene A.) und die γ-A. (Glucoamylase). Durch Wirkung der α-A. entstehen zunächst Dextrine, die sekundär in Maltose (87%), Glucose (10 %) und verzweigte Oligosaccharide (3%) zerlegt werden. Die β-A. und γ-A. greifen die Substrate vom nichtreduzierenden Kettenende her an, wobei die β-A. Maltoseeinheiten (in ihrer β-Konfiguration nach erfolgter Inversion), die γ-A. Glucoseeinheiten (auch aus 1,6-α-glycosidischer Bindung, falls eine 1,4-Bindung benachbart ist) freisetzt. Die A. unterscheiden sich im Vorkommen, in der Struktur und im Wirkungsmechanismus. Während α-A. und γ-A. sowohl tierischen (α-A. in der Speicheldrüse und im Pankreas von Allesfressern; γ-A. in der Leber) als auch pflanzlichen Ursprungs sind, kommen β-A. nur in Pflanzensamen vor. Die Aktivität der α-A. von Säugetieren hängt von Chloridionen ab. Tierische und pflanzliche α-A. enthalten Calcium. Die α-A. von Bacillus subtilis enthält Zink. Die pflanzlichen β-A. werden als unlösliche Zymogene während der Samenreifung gebildet.