antimikrobielle Peptide, endogene gen-codierte Peptide mit besonderer Bedeutung für die frühe Phase der Abwehr gegen mikrobielle Erreger. Sie können innerhalb von Minuten bis Stunden nach dem ersten Kontakt mit dem Pathogen nachgewiesen werden. Die a. P. sind in der Natur weit verbreitet. Insbesondere findet man sie in Säugern, Vögeln, Amphibien, Invertebraten und Pflanzen. Besonders stark exprimiert werden sie in Phagocyten (speziell in Granulocyten) und in verschiedenen Epithelmucosazellen. Man kann sie grob in verschiedene Familien einteilen, wie Cecropine aus Insekten und Schweinen, Mellitin aus der Honigbiene, Magainine aus der Froschhaut, Defensine aus Neutrophilen Granulocyten, Cryptidine aus dem Mäusedünndarm, zwei Pro/Arg-reiche Peptide (Bac 5 und Bac 7) aus Rinder-Neutrophilen, und PR-39 aus Schweine-Eingeweiden. Das Aktivitätspektrum richtet sich gegen Bakterien, Pilze und verschiedene Virenarten. Viele a. P. treten zunächst elektrostatisch mit der mikrobiellen Zellwand bzw. mit Lipidmembran-Komponenten in Wechselwirkung und durchdringen dann sehr oft die Membran durch Ausbildung spannungsabhängiger Kanäle. In hohen Konzentrationen und in Abwesenheit von Serum sind verschiedene a. P. für Säugerzellen cytotoxisch. Strukturell lassen sie sich einteilen in: 1) Cystein-reiche, amphiphile β-Faltblatt-Peptide (z.B. Defensine und defensinähnliche Peptide wie Protegrine); 2) Cysteindisulfidring-enthaltende Peptide mit oder ohne amphiphile Schwänze (z.B. Bactenecin, Ranalexin); 3) amphiphile α-helicale Peptide ohne Cysteine (z.B. Frosch-Magainine, Cecropine von Insekten und Schweinen) und 4) lineare Peptide mit einer oder zwei dominanten Aminosäuren (z.B. PR-39, oder das tryptophanreiche Indolicidin aus Rinder-Leucocyten). [E. Martin et al. J. Leukocyte Biol. 58 (1995) 128]