atrionatriuretisches Peptid, ANP, Atriopeptid (engl. atrial natriuretic peptide), atrialer natriuretischer Faktor, zur Familie der natriuretischen Peptide zählendes Peptidhormon aus dem Herzvorhof (Atrium) der Säugetiere. Das 28AS-Peptid, H-Ser1-Leu-Arg-Arg-Ser5-Ser-Cys-Phe-Gly-Gly¹⁰-Arg-Met-Asp-Arg-Ile¹⁵-Gly-Ala-Gln-Ser-Gly²⁰-Leu-Gly-Cys-Asn-Ser²⁵-Phe-Arg-Tyr-OH (Disulfidbrücke: Cys⁷-Cys²³), ist die im Blut zirkulierende aktive Form (Abb.). Es bewirkt eine Erhöhung der Diurese und der Elimination von Na⁺-Ionen. Weiterhin hemmt es die Sekretion von Renin und Aldosteron, ist daher ein Gegenspieler des Renin-Angiotensin-Aldosteron-Systems und erfüllt eine wichtige Funktion bei der Regulation des Blutdrucks und Blutvolumens. Die entscheidenden Experimente zur Entdeckung des ANP wurden 1981 durch den Arbeitskreis um Debold durchgeführt. Die bioaktive Form des ANP wird durch posttranslationelle Prozessierung des aus 150-152 Aminosäurebausteinen bestehenden Biosynthesevorläufers Prä-Pro-ANP erhalten, dessen Sequenz durch Nucleotidsequenzierung der entsprechenden cDNA abgeleitet wurde. Die N-terminale Sequenz wird bei den AS 23-25 durch eine Signalpeptidase abgespalten, um das 126-Pro-ANP (Mr 15-17kDa) zu bilden. Pro-ANP wird in atrialen Myocyten, die morphologisch den sekretorischen Zellen von Polypeptidhormonen ähnlich sind, in spezifischen Granula gespeichert. Interessanterweise existiert ein hoher Sequenzhomologiegrad zwischen den Pro-ANPs verschiedener Spezies (Mensch, Hund, Ratte, Kaninchen, Maus). Für die Freisetzung von ANP aus dem Prohormon sorgt eine hochspezifische, membrangebundene Serinprotease, die die Arg⁹⁸-Ser⁹⁹-Bindung spaltet, wobei Pro-ANP^1-98 und ANP^99-126 im äquimolaren Verhältnis gebildet werden. Das biologisch aktive ANP bildet einen 17 Aminosäurebausteine-enthaltenden Ring mit einer N-terminalen 6AS-Peptid- und C-terminalen 4AS-Peptiderweiterung. Die Struktur des bioaktiven ANP ist innerhalb der verschiedenen Spezies hochkonserviert. [G. McDowell et al. Eur. J. Clin. Invest. 25 (1995) 291]