Bakteriorhodopsin, ein integrales Membranprotein (M_r 26kDa; 248 Aminosäurereste) mit 11-cis-Retinal als chromophorer Gruppe, das erstmals in dem halophilen Bakterium Halobacterium halobium entdeckt wurde. Die Primärstrukturen von B. und Vertrebratenrhodopsin (M_r 40 kDa) sind nicht homolog, jedoch sind die Tertiärstrukturen dieser beiden Proteine ähnlich. B. besteht aus sieben α-helicalen Bereichen, die in der Membran liegen. Diese werden durch nichthelicale Regionen verbunden, die in den cytoplasmatischen und den extrazellulären Raum herausragen. Die in die Membran integrierten Teile des Moleküls stellen gestreckte Ovoide dar, deren Längsachse annähernd senkrecht zur Membranachse steht.
Der Retinaldehyd bildet mit dem Lysin 216 des Proteins eine Schiffsche Base. Wird das Protein durch Licht aktiviert, wirkt es als Protonenpumpe. Mutanten, denen das B. fehlt, können mit Hilfe eines anderen Proteins, das Retinaldehyd enthält, dem Haloopsin, im Licht Na⁺ ausscheiden und ATP bilden. [M.A. Keniry et al. Nature307 (1984) 383-386]