C-Typ-natriuretisches Peptid, CNP, (engl. c-type natriuretic peptide), H-Gly1-Leu-Ser-Lys-Gly5-Cys-Phe-Gly-Leu-Lys¹⁰-Leu-Asp-Arg-Ile-Gly¹⁵-Ser-Met-Ser-Gly-Leu²⁰-Gly-Cys-OH (Disulfidbrücke: Cys⁶-Cys²²), ein 22AS-Peptid, das zur Familie der natriuretischen Peptide zählt. Die natriuretischen Aktivitäten von CNP sind im Vergleich zu den anderen beiden natriuretischen Peptiden ANP und BNP geringer. Es verursacht eine signifikante Erniedrigung des arteriellen Blutdrucks. CNP wurde erstmalig 1990 aus dem Schweinegehirn isoliert. Im Gegensatz zu ANP und BNP hat man es im Blutkreislauf praktisch nicht nachweisen können, dagegen ist es in anderen Geweben, wie im vaskulären Endothel, Niere, Intestinaltrakt, Cerebrospinalflüssigkeit vorhanden, wo es regionale autokrine Funktionen erfüllt. Der Schweine-CNP-Vorläufer ist ein aus 126 Aminosäuren aufgebautes kleines Protein. Nach Spaltung der Ala²³-Lys²⁴-Bindung im Prä-Pro-CNP wird das 103-ASPeptid Pro-CNP gebildet, aus dem nach Spaltung der Peptidbindung nach Lys¹⁰⁴ das Schweine-CNP-22 freigesetzt wird. Erfolgt die Bindungsspaltung nach Arg⁷³, dann entsteht mit CNP-53 eine zweite endogene Form des CNP, in welcher der C-Terminus mit dem CNP-22 identisch ist. Der 17 Aminosäurereste enthaltende Ring zeigt hohe Sequenzhomologie zu den entsprechenden Ringstrukturen von ANP und BNP, während die erweiterten Sequenzbereiche verschieden sind. [G. McDowell et al. Eur. J. Clin. Invest. 25 (1995) 291]