Calciumkanäle, fakultative Transportproteine für Ca²⁺-Ionen, die sich bei Änderung des elektrischen Zellmembranpotenzials öffnen oder schließen können. Die spannungsabhängigen C. des Skelettmuskels sind Transmembran-Glycoproteine (M_r 447kD), die aus fünf Untereinheiten (α₁,α₂,β,γ,δ) bestehen, wobei die α₁-Untereinheit aus vier Transmembran-Domänen aufgebaut ist (Abb. I-IV), die wiederum jeweils sechs membrandurchspannende α-Helices aufweisen. Die α₁-Untereinheit, die strukturell eng verwandt ist mit der α-Untereinheit des spannungsabhängigen Na⁺-Kanals (Natriumkanäle), bildet die spannungssensitive Pore. Jeweils nur ein membrandurchspannendes Strukturelement besitzen die α₂-, γ- und δ-Untereinheit. Es wird durch eine unterschiedliche Zahl von α-Helices gebildet. Die β-Untereinheit ist nicht glycosyliert und offenbar nur intrazellulär lokalisiert. An der Regulation der Aktivität der C. sind Phosphorylierungsmechanismen beteiligt. Es wird angenommen, dass speziell die β-Untereinheit ein Substrat für Phosphorylierungen durch verschiedene Protein-Kinasen darstellt. In der Azbbildung sind die Glycosylierungsstellen mit Ψ gekennzeichnet. Es wird angenommen, dass der Messfühler für die Potenzialänderung in der mit 4 bezeichneten Helix in den vier membrandurchspannenden Helices lokalisiert ist. Beim Öffnen des Kanals sollen sich die an das Protein gebundenen positiven Ladungen von der cytosolischen zur extrazellulären Membranseite hin bewegen. Die durch die Änderung des elektrischen Felds initiierte Ladungsverschiebung (gating charges) bewirkt eine Konformationsänderung und damit eine Öffnung der Calciumpore. C. finden sich ubiquitär in errregbaren Zellen, wie sekretorischen Zellen, Neuronen, Skelett- und Glattmuskelzellen. Die Blockierung von C. durch spezielle Pharmaka (Calciumantagonisten) dient u.a. der Behandlung der coronaren Herzkrankeit und des Hypertonus.