Carboxypeptidasen, zinkhaltige einkettige Exopeptidasen, die Proteine und Peptide vom C-terminalen Kettenende her durch sukzessive Abspaltung jeweils eines Aminosäurerests verkürzen. Die tierischen C. spielen bei der Proteinverdauung im Dünndarm eine Rolle. Sie werden in der Bauchspeicheldrüse als inaktive Vorstufen (Zymogene) gebildet und im Zwölffingerdarm durch Trypsin in die aktive Form umgewandelt. Nach ihrer Substratspezifität unterscheidet man zwischen C. A und C. B. Während C. A bevorzugt Aminosäuren mit aromatischer und verzweigter aliphatischer Seitenkette hydrolysieren, greifen C. B nur solche Peptidbindungen an, deren NH-Gruppe von Lysin oder Arginin gebildet wird. Rinder-C. A ist hinsichtlich Struktur und Wirkung die am besten untersuchte Metalloprotease. Das Zinkatom befindet sich in dem taschenförmigen aktiven Zentrum und nimmt am Katalysevorgang teil. 20 % aller Aminosäuren bilden die aus acht Segmenten bestehenden hydrophoben β-Strukturen, die im Molekülinneren liegen. Weitere 35% liegen als oberflächliche α-Helices und 20 % als Zufallsknäuel (engl. random coil) vor.
Bei der Bildung der C. A aus ProC. A (M_r 87kDa) entstehen neben der Hauptform C. A (307 Aminosäuren, M_r 34,4kDa, Primär- und Tertiärstruktur bekannt) durch weitere enzymatische Verkürzung des aminoterminalen Endes die aktiven Formen C. Aβ (305 AS), C. Aγ und C. Aδ (je 300 AS). Die gleich große C. B (300 AS, M_r 34kDa; M_r des Zymogens 57,4kDa) hat wie C. A neben einer Peptidase- eine hohe Esterasewirkung. Weitere C. mit geringerer Spezifität wurden aus Zitrusfrüchten und -blättern (C.C), Hefe (C.Y), Pseudomonas (M_r 92kDa, zweikettig), Aspergillusarten, keimender Gerste und Baumwollsamen isoliert. Im Gegensatz zu C. A und C. B werden diese unspezifischen C. durch den Serin-Hydrolase-Inhibitor Diisopropylfluorphosphat gehemmt.