cGMP-abhängige Phosphodiesterase, ein hydrolytisches Enzym, das cGMP zu 5'-GMP abbaut. Sie ist aus vier Untereinheiten der Zusammensetzung αβγ₂ aufgebaut, wobei α und β die enzymatisch aktiven Untereinheiten darstellen, während die γ-Untereinheit die inhibitorische Domäne bildet. Das Enzym erfüllt eine wichtige Funktion bei der Signaltransduktion in den Stäbchenzellen der Retina. Es befindet sich im äußeren Segment des Stäbchens und wird nach Konformationsänderung des Rhodopsins über das G-Protein Transducin aktiviert. Dabei bindet die α-Untereinheit des Transducins an die γ-Untereinheit des Enzyms, wodurch die katalytisch aktiven Untereinheiten α und β freigesetzt werden.