Concanavalin A, ConA, ein zu den Lectinen gehörendes, aus dem Samen der Schwertbohne (Canavalia ensiformis) isoliertes kohlenhydratfreies Protein (Farbtafel). ConA wurde bereits 1919 von Sumner kristallisiert. Es besteht aus vier Untereinheiten mit je 238 Aminosäureresten und enthält je Untereinheit ein Ca2+- und ein Mn2+-Ion. Die Metallionen sind sowohl für das Kohlenhydratbindungsvermögen als auch für die Stabilisierung der Struktur erforderlich. ConA bindet an Kohlenhydratrezeptoren von Glycoproteinen, die Membranbestandteile von Zellen (Erythrocyten, Lymphocyten) sind, wodurch die Zellen agglutinieren. ConA ist ferner ein Mitogen für T-Lymphocyten (T-Zellen) in Kultur, die es in Gegenwart von Makrophagen selektiv zur Proliferation anregt, indem es die IL-3-Ausschüttung (Interleukine) initiiert. ConA findet Anwendung als Stimulans in der Lymphocyten-Kultur und zum Nachweis bestimmter Kohlenhydrate in der Affinitätschromatographie.