Cruzain, die wichtigste Cystein-Protease des Parasiten Trypanosoma cruzi. Ebenso wie die Säuger-Protease Cathepsin B bindet und hydrolysiert C. Peptidbindungen in Substraten, die Phe oder Arg in der P₂-Position enthalten. Diese duale Bindungsspezifität für basische und hydrophobe Reste wird durch einen Glutaminsäurerest in der S₂-Bindungstasche vermittelt (Glu-205 für C. bzw. Glu-245 für Cathepsin B). Durch Trypanosoma cruzi wird die südamerikanische Trypanosomiasis (Chagas-Krankheit) verursacht. Die gezielte Hemmung von C. mittels geeigneter niedermolekularer Inhibitoren ist ein wichtiger therapeutischer Ansatz. Zusätzlich zur Aufklärung der strukturellen Basis der Enzymfunktion, sind detailierte Kenntnisse über die Enzymspezifität von entscheidener Bedeutung für ein erfolgreiches strukturbasierendes Design geeigneter Pharmaka. [C. Serveau et al. Biochem. J. 313 (1995) 951; S.A. Gillmor et al. Protein Sci. 6 (1997) 1.603]