Dinitrogenase-Reduktase, neben der Dinitrogenase das zweite Schlüsselenzym des Nitrogenase-Komplexes bei der Stickstofffixierung. Die D.-R. (M_r 60 kDa) ist ein Dimer aus zwei identischen Untereinheiten und enthält ein 4Fe-4S-Redoxzentrum sowie zwei Bindungsstellen für ATP. Dinitrogenase, die zwei Bindungsstellen für die D.-R. besitzt, wird durch Elektronenübertragung von der D.-R. reduziert. Im Verlauf eines Zyklus wird die reduzierte D.-R. gebunden, während die oxidierte D.-R. von der Dinitrogenase abdissoziiert. Dafür ist die Hydrolyse eines Moleküls ATP durch die D.-R. notwendig. Als Elektronenquelle zur Reduktion der D.-R. können reduziertes Ferredoxin, Flavodoxin (Flavodoxine), aber auch in Abhängigkeit vom System andere Elektronenträger dienen.