Dynamin, ein GTP-bindendes Protein (M_r 94-96kDa), das eine wichtige Rolle bei der Endocytose synaptischer Vesikel spielt. D. existiert in drei Isoformen, wobei D. I Neuronen-spezifisch ist. Der Kreislauf neuraler synaptischer Vesikel ist gekennzeichnet durch Freisetzung der Neurotransmitter durch einen extrazellulären Reiz und Wiederaufnahme der synaptischen Vesikel durch Endocytose. Der weniger als eine Minute dauernde Exocytose/Endocytose-Zyklus gewährleistet auch nach einer starken Stimulation eine schnelle Wiederaufnahme synaptischer Vesikel. Das bevorzugt in den Synapsen vorkommende D. liegt entweder im phosphorylierten Zustand (Ruhezustand der Synapse) oder in einem dephosphorylierten Zustand vor. Der Phosphorylierungs-/Dephosphorylierungs-Zyklus ist an die synaptische Erregung und Sekretion gekoppelt. Während Depolarisation und Ca²⁺-Ioneneinstrom über die Aktivierung spezifischer Phosphatasen eine Dephosphorylierung des D. bewirken, wird in der Repolarisationsphase D. durch die Protein-Kinase C wieder phosphoryliert. Es wird angenommen, dass D. die Endocytose synaptischer Vesikel vollendet. Während der neuralen Exocytose erfolgt eine schnelle Dephosphorylierung von D., es bindet GTP und leitet den Abschnürvorgang des mit Clathrin markierten Membranbereichs ein. Die im Zuge der Repolarisation stattfindende Phosphorylierung erhöht die intrinsische GTPase-Aktivität des D., wodurch GTP hydrolysiert und die Vesikelabschnürung beendet wird. Möglicherweise sind andere D.-Isoformen auch an der rezeptorvermittelten Endocytose beteiligt. [P. DeCamilli FEBS Lett. 369 (1995) 3]