Dynorphin, H-Tyr¹-Gly-Gly-Phe-Leu⁵-Arg-Arg-Ile-Arg-Pro¹⁰-Lys-Leu-Lys-Trp-Asp¹⁵-Asn-Gln-Lys-Arg-Tyr²⁰-Gly-Gly-Phe-Leu-Arg²⁵-Arg-Gln-Phe-Lys-Val³⁰-Val-Thr-OH, ein 1982 entdecktes 32AS-Peptid mit Opiatwirkung. Es enthält sowohl N-terminal als auch im Abschnitt 20-24 jeweils die Sequenz des Leu-Enkephalins sowie im Abschnitt 1-17 ein bereits 1979 partiell charakterisiertes D.-17, das aufgrund der sehr hohen Aktivität am Meerschweinchenileum diesen Namen erhielt. Das zuerst entdeckte D.-17 wird als Dynorphin A und das 13AS-Peptid der Sequenz 20-32 als Dynorphin B bezeichnet. Ein anderes Fragment, das Dynorphin-8 mit der N-terminalen Sequenz 1-8 wurde in mit D.-A vergleichbaren oder höheren Dosen im Hypothalamus gefunden. D.-8 wurde pharmakologisch als hochpotenter Ligand des Kappa-Opiatrezeptors klassifiziert. Dem D.-8 wird eine Transmitterfunktion zugeschrieben, während das metabolisch stabilere D. A eher als ein Hormon anzusehen ist. 1982 wurde aus der cDNA die Sequenz des Prä-Pro-D. abgeleitet. Wegen der Ähnlichkeit des aus 256 Aminosäuren aufgebauten Proteins mit dem Enkephalinvorläufer wurde dieser Biosynthesevorläufer zunächst als Prä-Pro-Enkephalin B bezeichnet. Da möglicherweise Leu-Enkephalin kein physiologisches Produkt dieses Vorläufermoleküls ist, wird die Bezeichnung Prä-Pro-D. vorgezogen. Prä-Pro-D. enthält auch die Sequenz des Neoendorphins.