Epidermis-Wachstumsfaktor, EGF, (engl. epidermal growth factor), epidermaler Wachstumsfaktor, β-Urogastron, Urogastron, E1SYPGCPSSY10DGYCLNGGVC²⁰MHIESLDSYT³⁰-CNCVIGYSGD⁴⁰-RCQTRDLRW-W⁵⁰ELR (Disulfidbrücken: Cys⁶-Cys²⁰, Cys¹⁴-Cys³¹, Cys³³-Cys⁴²), ein in verschiedenen Geweben anzutreffender Polypeptidwachstumsfaktor. EGF ist aus 53 Aminosäuren aufgebaut und enthält drei intrachenare Disulfidbrücken (Mr 6kDa). Er stimuliert das Wachstum verschiedener Zelltypen, insbesondere die Proliferation und Keratinisierung des epidermalen Gewebes. Dem EGF entspricht das aus Harn isolierte Urogastron, das die Säureproduktion des Magens hemmt. EGF wird biosynthetisch aus dem Prä-Pro-EGF (1.168AS) gebildet. Die Wirkungsvermittlung erfolgt über den EGF-Rezeptor, ein membranständiges Glycoprotein (Mr 170 kDa) mit 1.186 Aminosäurebausteinen. An den EGF-Rezeptor binden auch EGF-ähnliche Polypeptide (transformierender Wachstumsfaktor und Vacciniavirus-Wachstumsfaktor). Der Rezeptor besitzt Ähnlichkeit mit den Rezeptoren für PDGF und für den koloniestimulierenden Faktor 1. Einen verstümmelten EGF-Rezeptor ohne extrazelluläre Domäne findet man im Genprodukt des viralen Krebsgens (Onkogens) v-erbB (aus dem Vogel-Erythroblastose-Virus), in dem die Tyrosin-Kinase-Aktivität ständig aktiviert bleibt, und aufgrund der nicht mehr vorhandenen Steuerungskontrolle zur Krebsbildung führt. Die Proto-Onkogene c-fos und c-jun werden durch EGF induziert.