Farnesyltransferase, FTase, Farnesylprotein-Transferase (FPTase), ein wichtiges Enzym bei der posttranslationellen Proteinmodifizierung, das den Transfer eines C-15 Farnesylrests von Farnesylpyrophosphat auf die Thiolfunktion eines protein-gebundenen Cysteinrests (C) unter Ausbildung einer kovalenten Thioetherbindung katalysiert. Proteine mit dem Sequenzmotiv CAAX (A bedeutet hier nicht Alanin, sondern allgemein eine aliphatische Aminosäure; X = Met, Ser, Gln oder Ala) sind typische Substrate für die FTase, während Proteine mit X = Leu durch die Geranylgeranyltransferase (GGTase-I) mit dem C-20 Geranylgeranyl-Rest modifiziert werden. Die FTase besteht aus einer α-Untereinheit (48kDa, identisch mit der entsprechenden Untereinheit der GGTase-I) und der β-Untereinheit (46kDa). Zink- und Magnesiumionen sind für die Aktivität erforderlich. Die FTase wurde aus Schweine- und Rinderextrakten isoliert und bis zur Homogenität gereinigt, aber auch aus dem Cytosol des Rattengehirns sowie später aus menschlichen Plazenta-cDNA-Bibliotheken kloniert. Die menschliche FTase zeigt 95% Sequenzhomologie zum Ratten-Enzym.
Während sich in der α-Untereinheit der Isoprenoid-Bindungsort befindet, wird das Proteinsubstrat durch die β-Untereinheit gebunden. Die Identifizierung der FTase und die Bedeutung der Farnesylierung der oncogenen Ras p21-Proteine (Ras-Proteine) haben die Suche nach geeigneten Inhibitoren dieser posttranslationellen Modifikation als potenzielle Antitumor-Drugs verstärkt. [D.M. Leonard J. Med. Chem. 40 (1997) 2.971]