Flavinenzyme, Flavoproteine, gelbe Enzyme, eine Gruppe von über 70 in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen vorkommenden Oxidoreduktasen, die als Wirkgruppe meist Flavinadenindinucleotid (FAD), seltener Flavinmononucleotid (FMN) in fester Bindung enthalten. Diese Coenzyme werden reversibel reduziert, entweder durch den Wasserstofftransfer von einem Substrat (z. B. bei Succinat-Dehydrogenase) oder von NAD(P)H. Die gelbe Farbe des oxidierten Riboflavinanteils gab dieser Enzymgruppe den Namen "gelbe Enzyme". Da sowohl die Eigenschaften des FAD und FMN bei der Proteinbindung sehr verändert werden können und auch erhebliche Unterschiede in struktureller und funktioneller Hinsicht zwischen den verschiedenen F. bestehen, existiert kein Grundtyp wie z. B. bei den Hämoglobinen. Einige F., die Metalloflavinenzyme (Metalloflavoproteine), enthalten zusätzlich Metalle, wie Fe, Mg, Cu und Mo, die an der Fixierung der F. am Mitochondrium beteiligt sind (Molybdänenzyme).
F. können entsprechend ihrer Hauptreaktion eingeteilt werden in:
1) Oxidasen, die mit Sauerstoff als Wasserstoffakzeptor reagieren und zwei oder vier Elektronen übertragen können. Zwei-Elektronen-übertragende Oxidasen oxidieren Substrate unter Bildung von H₂O₂. Zu ihnen gehören z. B. die D(+)-Glucose-Oxidase, die eisen- und molybdänhaltigen Xanthin-Oxidasen und die L- und D-Aminosäure-Oxidasen (FMN- bzw. FAD-haltig). Letztere katalysieren die irreversible Bildung der jeweiligen α-Ketosäuren. Vier-Elektronen-übertragende Oxidasen sind kupferhaltig; sie oxidieren Substrate unter Bildung von Wasser. Hierzu zählen z. B. die Laccase, die Ascorbinsäure-Oxidase und eine p-Diphenol-Oxidase.
2) Reduktasen, die bevorzugt mit Cytochromen reagieren, z. B. Cytochrom-b₅-, Cytochrom-c- und Glutathion-Reduktase (alle FAD-haltig), GMP-Reduktase und die molybdänhaltige Nitrat-Reduktase.
3) Dehydrogenasen, bei denen der natürliche Wasserstoffakzeptor einiger Vertreter unbekannt ist. Ein bekanntes Beispiel ist die Succinat-Dehydrogenase d d Tricarbonsäure-Zyklus. Weitere Dehydrogenasen sind die Atmungskettenenzyme NADH- und NADPH-Dehydrogenase (FMN-haltig) und die Acyl-CoA-Dehydrogenase.
Daneben existieren F. komplexer Natur, wie die Hämoflavinenzyme (z. B. die Ameisensäure-Dehydrogenase von Escherichia coli), die außer der Flavinenzymkomponente noch Metalle, Sulfhydryl-Disulfid-Systeme und Hämingruppen enthalten.