Fructosediphosphat-Aldolase, Aldolase (EC 4.1.2.13), eine tetramere Lyase, die 1,6-Diphosphat reversibel in zwei Triosephosphate spaltet, das Dihydroxyacetonphosphat und das D-Glyceraldehydphosphat. Die Reaktion verläuft analog zur Aldolkondensation (CH3CHO + CH3CHO → CH₃-CHOH-CH₂-CHO), woher das Enzym seinen Namen hat. Im Gleichgewicht liegen 89% Fructosediphosphat und 11% Triosephosphat vor. Das Enzym katalysiert die Kondensation einer Reihe von Aldehyden mit Dihydroxyacetonphosphat und kann auch Fructose-1-phosphat spalten. Die Leberaldolase (Aldolase B, M_r 156kDa, vier Untereinheiten von M_r 39kDa) spaltet Fructose-1,6-diphosphat und Fructose-1-phosphat mit beinahe der gleichen Geschwindigkeit. Die Muskelaldolase (Aldolase A, M_r 160 kDa, vier Untereinheiten von M_r 41kDa, pI 6,1) besitzt dagegen bezüglich des Diphosphats eine höhere Aktivität. Die Aldolase aus Hefe wird durch Cystein inhibiert und durch Fe²⁺, Zn²⁺ und Co²⁺ reaktiviert. Die Spinatblattaldolase hat ein M_r von lediglich 120 kDa (M_r der Untereinheiten 30 kDa).
Die Skelettmuskelaldolase hat von den Aldolasen der tierischen und menschlichen Organe die höchste Aktivität: fünfmal so hoch im Vergleich zu dem Enzym aus Gehirn, Leber und Herzmuskel. Aus diesem Grund besitzt die Bestimmung der Serumaldolase eine diagnostische Bedeutung für Muskelkrankheiten wie Myoglobinurie und progressive Muskeldystrophie.