gastrininhibierendes Polypeptid, GIP, glucoseabhängiges insulinfreisetzendes-Hormon, hGIP, H-Tyr1-Ala-Glu-Gly-Thr5-Phe-Ile-Ser-Asp-Tyr¹⁰-Ser-Ile-Ala-Met-Asp¹⁵-Lys-Ile-His-Gln-Gln²⁰-Asp-Phe-Val-Asn-Trp²⁵-Leu-Leu-Ala-Gln-Lys³⁰-Gly-Lys-Lys-Asn-Asp³⁵-Trp-Lys-His-Asn-Ile⁴⁰-Thr-Gln-OH, ein unter der Wirkung des sauren Chymus im Duodeum gebildetes Peptid, das die Magensäuresekretion und -motilität hemmt. Es gehört zur Glucagon-Sekretin-VIP-Familie. Erhöhte Nüchternwerte werden beim juvenilen Diabetes und im Hungerzustand gefunden. Aufgrund einer durch GIP bewirkten höheren Insulinfreisetzung (synonyme Bezeichnung) nach peroraler oder intravenöser Glucosezufuhr wurde es als erstes Inkretin klassifiziert.
Das menschliche GIP-Gen umfasst 10 kb und ist auf dem langen Arm von Chromosom 17 lokalisiert. Die Analyse der cDNA-Klone zeigte, dass GIP sich von einem 153AS-Proteinvorläufer ableitet. Durch Prozessierung wird ein Hauptprodukt mit biologischer Bedeutung gebildet, das GIP 1-42. Die kürzeren isolierten GIP-Fragmente sind das Ergebnis proteolytischer Spaltungen während der Reinigungsprozesse. Aus dem unteren Teil des Schweinedünndarms wurde 1993 GIP 7-42 isoliert, das antibakterielle Aktivität zeigte. GIP-Rezeptoren wurden zwischenzeitlich entdeckt und charakterisiert. Der Ratten-GIP-Rezeptor besteht aus einem 455AS-Glucoprotein (Mr 52kDa). Die entsprechende mRNA des Rezeptors wurde in Pankreas, Magen, Duodenum, Dünndarm, Fettgewebe, Gehirn, Hypophyse u. a. detektiert. Nicht in allen Geweben, in denen die GIP-Rezeptor-Expression nachgewiesen wurde, zeigt GIP die bekannten biologischen Effekte. GIP stimuliert als ein Inkretin bei erhöhtem Glucosespiegel durch eine konzentrationsabhängige Erhöhung der intrazellulären cAMP-Konzentration die Insulinsekretin in den B-Zellen der Langerhansschen Inseln. GIP wurde 1969 durch Mutt entdeckt.