Geranylgeranyl-Transferase, GGTase, ein wichtiges Enzym der posttranslationellen Proteinmodifizierung, das den Transfer eines Geranylgeranyl-Rests von Geranylgeranylpyrophosphat auf die Thiolfunktion eines proteingebundenen Cysteinrests unter Ausbildung einer kovalenten Thioetherbindung katalysiert. Die α-Untereinheit (48kDa) des dimeren Enzyms ist identisch mit der α-Untereinheit der Farnesyltransferase, während die β-Untereinheit (43kDa) verschieden ist. Zn2+- und Mg2+-Ionen sind für die Aktivität essenziell. Die Substraterkennung ist abhängig von der upstream-Region des C-Terminus. Proteine mit dem Motiv CAAX (C = Cystein; A bedeutet hier nicht Alanin, sondern steht allgemein für eine beliebige aliphatische Aminosäure; X = Leu) sind die bevorzugten Substrate. Insbesondere K-Ras-2 (Ras-Proteine) werden in vitro durch G., aber auch durch die Farnesyltransferase entsprechend kovalent modifiziert. [J.F. Moomaw u. P.J. Casey J. Biol. Chem. 267 (1992) 17.438; D.M. Leonard J. Med. Chem. 40 (1997) 2.971]