Glutathion-Reduktase, ein Enzym, das Elektronen mittels FAD von NADPH + H⁺ auf oxidiertes Glutathion überträgt. G. ist ein Dimer aus 50 kDa-Untereinheiten, wobei jede Untereinheit aus drei Domänen besteht (Abb.). Die FAD- und NADP⁺-Domänen sind einander ziemlich ähnlich und binden FAD bzw. NADP⁺ in gestreckter Form, wodurch der Isoalloxazin- und der Nicotinamidring in enge Nachbarschaft gebracht werden. Die dritte Domäne ist die Zwischendomäne. Die Bindungsstelle für das oxidierte Glutathion ist die FAD-Domäne der einen Untereinheit und die Zwischendomäne der anderen Untereinheit.

Glutathion-Reduktase. Schematischer Aufbau der Glutathion-Reduktase.