Glycopeptid-Transpeptidase, ein Enzym, das die Quervernetzung der Peptidoglycanketten der Bakterienzellwand katalysiert. Bei dieser Quervernetzungsreaktion greift die N-terminale Aminogruppe einer Pentaglycinkette die Peptidbindung zwischen zwei D-Alaninresten einer anderen C-terminalen Peptideinheit an. Dabei bildet die G. ein Acylintermediat mit dem vorletzten D-Alaninrest des D-Ala-D-Ala-Peptids aus, das dann den Acylrest auf die Aminofunktion des terminalen Glycinrestes transferiert. Penicillin inhibiert die G. durch Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms, da es strukturell den D-Ala-D-Ala-Rest des normalen Substrates nachahmt. Penicillin fungiert als Analogon des Übergangszustandes.