Helix-Turn-Helix-Motiv, HTH-Motiv, ein zuerst in bakteriellen Proteinen entdecktes Strukturmotiv DNA-bindender Proteine. Es ist gekennzeichnet durch zwei α-Helices, die durch eine kurze Umkehrschleife (Turn) miteinander verbunden sind. Die carboxyterminale längere Helix wird Erkennungs-Helix genannt. Sie passt in die große Furche der DNA (Desoxyribonucleinsäure). Die Aminosäureseitenketten enthalten das Erkennungsmuster für die spezifische DNA-Sequenz und variieren daher bei den verschiedenen DNA-Bindungsproteinen. Aber auch außerhalb des HTH-Motivs interagieren Teile der Polypeptidketten mit der DNA, woraus eine Feinabstimmung der Wechselwirkungen resultiert. Die beiden Helices des HTH-Motivs bilden durch spezielle Wechselwirkungen einen definierten Winkel zueinander. Viele Sequenz-spezifischen DNA-bindenden Proteine binden als symmetrische Dimere an DNA-Sequenzen. Diese Dimeranordnung erlaubt es jedem Protein-Monomer eine nahezu identische Anzahl an Kontaktstellen auszubilden, wodurch gleichzeitig die Bindungsaffinität signifikant erhöht wird. Bei den als Beispiele aufgeführten HTH-DNA-bindenden Proteinen sind die beiden Kopien der Erkennungs-Helix (rot dargestellt) im Dimer durch eine Helixwindung (3,4nm) voneinander getrennt. Das HTH-Motiv vermittelt die Bindung vieler Regulatorproteine an spezifische Kontrollstellen in der DNA.