Inositol-1,4,5-triphosphat-Rezeptor, ein aus einem tetrameren Protein gebildeter Ca²⁺-Kanal in der Membran intrazellulärer Ca²⁺-Speicher. I. ähnelt funktionell und strukturell dem Ryanodin-Rezeptor. Die Kanalöffnung wird durch Ligandenbindung an die cytoplasmatischen N-terminalen Regionen reguliert. Es ist noch nicht eindeutig geklärt, ob alle vier Rezeptoruntereinheiten den Liganden Inositol-1,4,5-triphosphat (InsP3) (Inositolphosphate) binden müssen, ehe die Kanalöffnung erfolgt. Die N- und C-terminalen Enden der Proteinuntereinheiten sind durch etwa 1.500 Aminosäurebausteine getrennt. Die Ausbildung der Kanalpore erfolgt wahrscheinlich durch C-terminale Sequenzbereiche, die Transmembran-α-Helices bilden. Der I. selbst hat Protein-Kinase-Aktivität und unterliegt allosterischer Regulation teilweise durch gleiche Effektoren wie der Ryanidinrezeptor. Man kennt Rezeptorsubtypen, die sich in der sog. linking-Domäne unterscheiden und wahrscheinlich einer unterschiedlichen Regulation ausgesetzt sind.