Isoenzyme, Isozyme, multiple Formen eines Enzyms mit gleicher Substratspezifität, jedoch genetisch determinierten Unterschieden in der Primärstruktur. Bestehen diese Unterschiede nicht, so spricht man von Pseudo-Isoenzymen. I. unterscheiden sich häufig in ihrem isoelektrischen Punkt (Ladungsisomere) und seltener in ihrem Mr (Größenisomere, z. B. Glutaminase-Isoenzym aus Pseudomonas, Glutamat-Dehydrogenase-Isoenzym aus Chlorella). Bei oligomeren I. sind diese Unterschiede in ihren Untereinheiten lokalisiert. Weiter unterschiedlich sind katalytische Eigenschaften, beispielsweise der Km-Wert (enzymkinetische Parameter), pH- und Temperatur-Optimum einschließlich Hitzelabilität, ferner Effektoreneinflüsse, immunologisches Verhalten und unterschiedliche Verteilungsmuster in den verschiedenen Organen und Zellbestandteilen. I. können entwicklungsbedingte Isoformen sein oder sie können in unterschiedlichen Geweben eines erwachsenen Organismus ähnliche Aufgaben erfüllen. I. können 1) aus genetisch voneinander unabhängigen Produkten verschiedener Gene bestehen, z. B. die mitochondriale und die cytosolische Malat-Dehydrogenase; 2) von Unterschieden in den Regulationssequenzen in der DNA oder RNA herrühren, die die Transcription oder die RNA-Prozessierung steuern (Posttranslationsmodifizierung). Im Fall von Proteinen, die aus nichtidentischen Untereinheiten bestehen, entstehen I. durch die Bildung von Hybridformen, z. B. Herz- und Muskel- Lactat-Dehydrogenase. I. können auch 3) aus genetisch bedingten Enzymvarianten (Allelen) entstehen, z. B. die Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase des Menschen, von der mehr als 50 genetische Varianten bekannt sind. Weiterhin wird die Bezeichnung I. als Arbeitsbegriff für Enzyme gleicher katalytischer Aktivität verwendet, die durch geeignete Verfahren, z. B. Elektrophorese, aufgetrennt werden können. Aufgrund ihrer Ladungsunterschiede werden alle I. fast ausschließlich durch Elektrophorese auf Papier, Celluloseacetatfolie, Stärke, Agarose oder Polyacrylamid, durch Isoelektrofokussierung oder durch Ionenaustauschchromatographie getrennt. Liegen zusätzlich Unterschiede in ihrer Größe vor, können die I. durch zonale Zentrifugation im Dichtegradienten (z. B. Isocitrat-Ddehydrogenase-Isoenzym) oder durch Gelfiltration getrennt werden. I. mit verschiedenen Bindungseigenschaften für Inhibitoren, z. B. Carboanhydratase-Isoenzyme, können durch Affinitätschromatographie getrennt werden. Außerdem können Affinitätsmethoden, die monoklonale Antikörper einsetzen, zur Trennung und Identifizierung von I. verwendet werden.