Isopeptidbindung, eine Peptidbindung zwischen Seitenketten-ständigen Amino- und Carboxylfunktionen trifunktioneller Aminosäurebausteine in Peptiden und Proteinen. Ein wichtiger Vertreter dieser Bindungsart ist die kovalente Querbrückenbindung, die sich zwischen der ε-Aminogruppe eines Lysinrests und einer seitenständigen Carboxylgruppe von Glutamin- oder Asparaginsäure unter Wasserabspaltung ausbildet: H₂N-CH(COOH)-CH₂-CH₂-COOH + H₂N-(CH₂)₄-CH(NH₂)-COOH → N ^e-(γ-Glutamyl)-lysin + H₂O. Die Isopeptidbindung wurde im polymerisierten Fibrin und in nativer Wolle nachgewiesen. Sie wird nicht durch die körpereigenen Verdauungsproteasen, sondern erst im Dickdarm durch bakterielle Gärungsvorgänge aufgesprengt. Das Vorhandensein von Isopeptidbindungen in Nahrungsproteinen, vermindert deshalb deren Ernährungswert.