KDEL-Proteine, Bezeichnung für die im rauen endoplasmatischen Reticulum (ER) verbleibenden Proteine mit einem C-terminalen Sequenzmarker KDEL. Diese Sequenz wirkt als Rückhaltesignal für ER-Proteine, die dadurch an einen spezifischen in der ER-Membran und in kleinen Transportvesikeln nachweisbaren Rezeptor gebunden werden. Sie wurden in mehr als 50 ER-Proteinen von Wirbeltieren, Insekten, Nematoden und Pflanzen gefunden. Die KDEL-Markierung verhindert nicht nur den Austritt eines Proteins aus dem ER, sie dient auch sozusagen als Rücksendeetikettierung. Sobald solche Proteine den Golgi-Komplex erreichen, binden sie an Membranrezeptoren, die ihre C-terminale Sequenz erkennen. Der Protein-Rezeptor-Komplex wird dann in Vesikel eingebaut und ins ER zurücktransportiert. Auf diese Weise werden die im ER vorkommenden molekularen Chaperone und andere Proteine, die für die Proteinfaltung neu entstandener Ketten verantwortlich sind, im ER festgehalten. Entfernt man die KDEL-Sequenz, dann werden die entsprechenden Proteine ins ER-Lumen sezerniert. Experimentelles Anheften der Sequenz an ein Sekretionsprotein führt dazu, dass dieses in der ER-Membran verbleibt. Bei Hefe übernimmt die Sequenz HDEL (His-Asp-Glu-Leu) diese Funktion.