Kernporen, Öffnungen der Kernmembran, die selektive Barrieren für den Proteintransport von im Cytosol synthetisierten Proteinen darstellen. Während kleinere Proteine (M_r 15kDa), wie z.B. die Histone, ohne Probleme in den Kern gelangen können, werden große Proteine (M _r >90 kDa) zurückgehalten, wenn sie nicht eine spezifische Signalsequenz enthalten. Eine solche Kernlokalisationssequenzenthält z.B. das T-Antigen des SV40-Virus (M_r 92kDa), das die Transcription und Replikation der Virus-DNA reguliert. Ein Aminosäureaustausch in der Position 128 der stark basischen Teilsequenz-Pro-Lys-Lys-Lys¹²⁸-Arg-Lys-Val- inaktiviert die Kernlokalisationssequenz. Durch künstliches Anheften der viralen Heptapeptidsequenz an ein Protein, das normalerweise nur im Cytosol vorkommt, kann experimentell der Transport des eigentlich cytosolischen Proteins in den Kern hervorgerufen werden. Inzwischen sind verschiedene Kernlokalisationssequenzen identifiziert worden. Sie werden nach Eintritt des Proteins in den Kern nicht abgespalten. Vollständig gefaltete Proteine können in den Zellkern gelangen, jedoch nicht in Chloroplasten oder Mitochondrien. Bestimmte Kernlokalisationssequenzen können aber auch den Eintritt kleinerer Proteine beschleunigen. Für den Transport großer Proteine in den Zellkern ist ATP-Hydrolyse erforderlich.