Kupferproteine, häufig blau gefärbte Metallproteine, die meist ein Gemisch von ein- und vorwiegend zweiwertigem Kupfer in ihrem Molekül enthalten. Ausnahmen sind die Plastocyanine der Chloroplasten (M_r 11kDa, 2Cu²⁺) und Hämocyanine(die Sauerstofftransportproteine im Blut von Arthropoden und Mollusken, die nur Cu²⁺ oder Cu⁺ enthalten). Mit Ausnahme der Kupferthiolatproteine (Metallothioneine) sind die bekannten Kupferproteine entweder Enzyme, für die Sauerstoff ein Substrat ist, oder Sauerstofftransportproteine. Sogar Ceruloplasmin, von dem lange angenommen wurde, dass es nur ein Transportprotein ist, zeigt Oxidaseaktivität gegenüber ungesättigten Verbindungen, einschließlich Indolen. Einige dieser Oxidasereaktionen inkorporieren das gesamte O₂-Molekül in Wasserstoffperoxid, z.B. katalysiert die Cu-haltige Aminosäure-Oxidase (Flavinenzyme) die Reaktion RCH₂NH₂ + O₂ + H₂ → RCHO + H₂O₂ + NH₃ und die Galactose-Oxidase die Reaktion O₂ + Galactose → H₂O₂ + Galactohexosedialdose. Die im Folgenden aufgeführten Kupfer-Oxidasen inkorporieren nur ein Atom des O₂-Moleküls in das Produkt, während das andere zu Wasser reduziert wird:

Dopamin-β-Monooxygenase (EC 1.14.17.1) hydroxyliert Dopamin zu Noradrenalin, Monophenol-Monooxygenase (EC 1.14.18.1) oxidiert (hydroxyliert) Tyrosin und andere Phenole, Laccasen (EC 1.10.3.2) kommen in höheren Pflanzen und Pilzen, insbesondere den weißen Fäulnispilzen, vor und sind am Metabolismus des Lignins beteiligt. Die klassische Tyrosinase (Catechol-Oxygenase, EC 1.10.3.1) katalysiert den ersten Schritt in der Synthese des Melaninsaus Tyrosin.

Die Cytochrom-c-Oxidase (EC 1.9.3.1) und die Ascorbat-Oxidase (EC 1.10.3.3) reduzieren O₂ zu zwei Molekülen Wasser. Die Superoxid-Dismutase (EC 1.15.1.1) hat ein ungewöhnliches Substrat, das Superoxidradikalion. Azurin. [R. Lontie (Hrsg.) Copper Proteins and Copper Enzymes, CRC Press, Boca Raton, 1984; T.G. Spiro (Hrsg.) Copper Proteins, Wiley, New York, 1981]