L-Threonin, Thr, L-threo-α-Amino-β-hydroxybuttersäure, H3C-CH(OH)-CH(NH2)-COOH, eine proteinogene, essenzielle Aminosäure mit zwei asymmetrischen C-Atomen. M_r 119,1Da, F. 253°C (Zers.), [α]

-28,5° (c = 1-2, Wasser). Die Periodatoxidation von L-T. zu Acetaldehyd, Glyoxylat und Ammoniak dient zu seiner Bestimmung. Die ernährungsphysiologische Sonderstellung von L-T. hängt damit zusammen, dass die enzymatische Hydrolyse von Peptidbindungen in Proteinen, an denen L-T. beteiligt ist, besonders schwierig zu sein scheint. Im Allgemeinen besteht in den meisten Organismen die Abbaureaktion in der Überführung in 2-Oxobutyrat und Ammoniak durch die Pyridoxalphosphat-abhängige L-Threonin-Dehydratase (EC 4.2.1.16).

Dieses abbauende Enzym (auch L-T.-Desaminase genannt) unterscheidet sich von der biosynthetischen L-T.-Dehydratase, die bei E. coli für die Bildung von 2-Oxobutyrat im Verlauf der Biosynthese von Isoleucin benötigt wird. Dieses letztgenannte Enzym wird durch Isoleucin allosterisch inhibiert. L-T.-Acetaldehyd-Lyase (L-T.-Aldolase, EC 4.1.2.5) ist ein Pyridoxalphosphatenzym, das L-T. in Glycin und Acetaldehyd überführt. Es kommt in verschiedenen Organismen vor, auch in Säugetieren, und scheint ein rein abbauendes Enzym zu sein. Durch Oxidation von L-T. zu 2-Amino-3-oxobutyrat und anschließende Decarboxylierung entsteht Aminoaceton, ein Bestandteil des Urins. Von Mikroorganismen wird Aminoaceton in R-1-Amino-2-propanol überführt, ein Zwischenprodukt bei der Biosynthese von Vitamin B₁₂. Aminoaceton kann auch oxidativ zu Methylglyoxal desaminiert werden, das durch Glyoxalase in D-Lactat umgewandelt werden kann.

In Pflanzen und Mikroorganismen erfolgt die Biosynthese von L-T. durch β-Elimination von Phosphat aus Phosphohomoserin und anschließender β-Substitution mit einer OH-Gruppe. Die Gesamtreaktion wird durch das Pyridoxalphosphatenzym L-T.-Synthase (EC 4.2.99.2) katalysiert. Das Phosphohomoserin stammt – über Aspartylphosphat, Aspartatsemialdehyd und Homoserin – von Aspartat ab.