Leghämoglobin, Legoglobin, ein autoxidables Hämprotein, das in den Wurzelknöllchen von Leguminosen vorkommt. L. ist strukturell und funktionell mit Hämoglobin und Myoglobin verwandt. Die Aminosäuresequenz und die dreidimensionale Struktur von L. weisen Homologien mit der von tierischem Myoglobin auf. L. ist für die symbiotische Stickstofffixierung in den Wurzelknöllchen der Leguminosen essenziell. Es ist für den raschen Sauerstofffluss zu den Bakteroiden verantwortlich (vgl. die Rolle von Myoglobin beim Sauerstofftransport zu den atmenden Enzymen des Muskels). Die Globinsynthese unterliegt der genetischen Regulation durch den Makrosymbionten (Wirtspflanze); das Häm wird von den Mikrosymbionten (Rhizobium-Bakteroide) synthetisiert. Die Konzentration des L. zeigt eine positive Korrelation mit der N2-Fixierungskapazität des Knöllchengewebes. In Abhängigkeit von der Wirtspflanzenart können mehr als ein L. vorhanden sein. Das L. aus Sojabohnen kann in mindestens vier Bestandteile a-d zerlegt werden, wobei a und c die Hauptbestandteile mit den Mr 16,8kDa und 15,95kDa sind. Beide wurden kristallisiert: die Komponente c wurde weiter in c₁ und c₂ zerlegt, die sich nur in ihren C-Enden unterscheiden (Lysin bei c₁; Phenylalanin bei c₂). L. ist cystein- und methioninfrei und zeigt keine immunologische Kreuzreaktion mit Hämproteinen von Rhizobium. L. tritt nur im symbiotischen System von Leguminose/Rhizobium auf, bei freilebenden Rhizobia und nichtinfizierten Leguminosen ist es nicht vorhanden.

L. ist zwischen Bakteroiden und Membranhülle lokalisiert. (Stickstofffixierung)