Legumin, ein oligomeres Speicherprotein aus Leguminosensamen (M_r 328kDa), das aus sechs Untereinheitenpaaren besteht. Jedes Untereinheitenpaar setzt sich aus einer α-Untereinheit (M_r 36kDa) und einer β-Untereinheit (M_r 20 kDa) zusammen, die durch eine Disulfidbrücke kovalent miteinander verbunden sind. L. wird in vitro in Form einer einzelnen Polypeptidkette (M_r 60 kDa) synthetisiert, die in vivo in α- und β-Untereinheiten gespalten wird. Das Vorstufenpolypeptid enthält bereits die Disulfidbrücke, so dass die Untereinheitenpaare spezifisch sind. Untersuchungen von Vicia-faba-L. zeigen, dass das Vorstufenpolypeptid von mindestens zwei unterschiedlichen Genfamilien (die möglicherweise aus einem einzigen Gen hervorgegangen sind) kodiert wird, wodurch Untereinheitenpaare vom Typ A und B entstehen. Die Typ-Aα- und -Aβ-Untereinheiten enthalten beide Met, während es bei Typ-B-Untereinheiten nicht vorhanden ist. Innerhalb der Untereinheitenpaare wurden weitere Heterogenitäten in der Aminosäurezusammensetzung festgestellt, die vermutlich auf Mutationen des gemeinsamen Vorläufergens zurückzuführen sind. [C. Horstmann, Phytochemistry22 (1983) 1.861-1.866]