Leucin-Reißverschluss, ein Strukturmotiv DNA-bindender Proteine, das sowohl Homodimerisierung als auch Heterodimerisierung dieser Proteine vermittelt, jedoch selbst kein DNA-bindendes Motiv ist. Mehrere DNA-bindende Proteine enthalten kurze siebenfache Sequenzwiederholungen, in denen jede siebte Position durch einen Leucinrest besetzt ist, wie z.B. der Rattenleber-Transcriptionsfaktor C/EBP (CCAAT/Enhancer bindendes Protein), Hefe-Transcriptionsaktivator GCN4, sowie mehrere durch Onkogene kodierte DNA-bindende Proteine. Es wurde vorausgesagt, dass diese Proteine eine Superspiralisierung (coiled coil) ausbilden, unterstützt durch das Ineinandergreifen der Leucinseitenketten, wie die Zähne eines Reißverschlusses. Die Vorhersage wurde durch die Röntgenstrukturanalyse der L.-Region (33 Reste) von GCN4 bestätigt. Die ersten 30 Reste der Reißverschluss-Region enthalten ungefähr 3,6 kurze siebenfache Sequenzwiederholungen. Diese bilden eine α-Helix mit ungefähr acht Umdrehungen, die unter Bildung einer Vierteldrehung einer parallelen linksgängigen Superspiralisierung dimerisiert. Das heißt, das Dimer nimmt die Form einer verwundenen Leiter ein, wobei jede zweite Sprosse durch Seite-an-Seite-Kontakte von Leucinresten entsteht (nicht ineinandergreifend, wie ursprünglich vorausgesagt). Die anderen Sprossen werden durch Seite-an-Seite-Kontakte anderer hydrophober Reste (hauptsächlich Valinreste) gebildet. [W.H. Landschulz et al. Science240 (1988) 1.759-1.764; E.K. O`Shea et al. Science254 (1991) 539-544; T.E. Ellenberger Curr. Opin. Struct. Biol.4 (1994) 12-21; K. Gramatikoff et al. Biol. Chem. Hoppe Seyler376 (1995) 321-325]